Los humanos necesitan ocho oligoelementos esenciales para una buena salud, y uno de ellos es el selenio, un poderoso antioxidante que es importante para la función tiroidea y cerebral, así como para el metabolismo.
Pero los elementos traza no pueden ser utilizados por el cuerpo hasta que se integren en una molécula de proteína. El selenio es único porque se pliega en su proteína mientras la molécula de proteína todavía se está fabricando. Todos los demás elementos traza se agregan a sus respectivosmoléculas de proteína después de que la célula ha terminado de sintetizar la proteína.
Investigadores de la Universidad de Illinois en Chicago han descubierto exactamente cómo se incorpora el selenio en las selenoproteínas. El hallazgo se publica en la revista Comunicaciones de la naturaleza .
Las proteínas se forman uniendo los aminoácidos, uno a la vez, en una cadena. Las estructuras celulares llamadas ribosomas sirven como estaciones de acoplamiento, donde todos los componentes involucrados en la producción de proteínas se unen: el ARN mensajero, que sirve como modelo de la proteína.; los bloques de construcción de aminoácidos, cada uno unido a su propio ARN de transferencia específico; y varias moléculas auxiliares. Los factores de elongación son un tipo importante de proteína auxiliar que guía los aminoácidos al ribosoma durante la síntesis de proteínas. En humanos, el factor de elongación eEF1A ayuda a la secuenciaaminoácidos juntos en el ribosoma, es decir, todos los aminoácidos excepto la selenocisteína, el aminoácido que contiene selenio.
En humanos, la selenocisteína se incorpora a las proteínas con la ayuda de un factor de alargamiento único llamado eEFSec que funciona de manera muy diferente a eEF1A. "Hemos sabido que el selenio es especial en lo que respecta a la síntesis de proteínas, porque hay un conjunto completamente diferente dereglas y herramientas en uso ", dice Miljan Simonovic, profesor asociado de bioquímica y genética molecular en la Facultad de Medicina de la UIC y autor correspondiente del artículo." No solo tiene su propio factor de elongación, sino que la selenocisteína también es muy inusual porqueestá representado en el código genético por la misma clave de tres letras, o codón, que indica que la síntesis de proteínas se detenga "
Normalmente, a medida que el ribosoma lee el ARN mensajero, o ARNm, y alcanza este codón de detención, se desprende del ARNm porque su trabajo está hecho, aunque la proteína de longitud completa aún puede modificarse a través de otros procesos.
Pero a veces el ribosoma ejecuta la señal de stop y agrega selenocisteína en su lugar, y continúa alargando la proteína hasta que alcanza otra señal de stop ". Cuando el codón de parada significa 'traer una selenocisteína', factores proteicos adicionales junto con características estructurales enel ARNm alrededor de ese codón de parada, como los bucles, indica al ribosoma que no detenga la producción de selenoproteína ", dijo Malgorzata Dobosz-Bartoszek, investigador asociado postdoctoral en ciencias biológicas, autor principal del artículo." El factor de alargamiento de selenocisteína, eEFSec, desempeña un papel clave para ayudar a reconocer el codón de parada como codificador de selenocisteína ".
Simonovic dijo que el factor de alargamiento eEFSec también se distingue por cómo cambia de forma cuando administra selenocisteína al ribosoma. Los investigadores mostraron que eEFSec se dobla aproximadamente 20 grados cuando administra selenocisteína, mientras que eEF1A se dobla "mucho más dramáticamente - más como 90 grados"cuando deja caer los otros aminoácidos.
Simonovic cree que la razón por la cual la selenocisteína se maneja de manera tan diferente durante la síntesis de proteínas se remonta al Gran Evento de Oxigenación. Este fue el período hace unos 2.300 millones de años cuando el oxígeno libre en la atmósfera de la Tierra aumentó repentinamente, debido a la aparición evolutiva de plantas y fotosíntesiscomo una forma de obtener energía del Sol. Los organismos necesarios para desarrollar formas de prevenir el daño celular causado por la oxidación, y el selenio, un poderoso antioxidante, habría estado disponible. Pero los procesos ya existentes para incorporar oligoelementos en las proteínas pueden no haber funcionadopara el selenio, que es extremadamente reactivo.
"Sabemos que eEFSec tiene un dominio único que lo ayuda a interactuar de manera segura con la selenocisteína", dijo Simonovic.
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Materiales proporcionado por Universidad de Illinois en Chicago . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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