Las pequeñas moléculas brillantes desarrolladas por científicos de la Universidad de Linköping en Suecia pueden diseñarse para distinguir entre la placa de diferentes proteínas en el cerebro. Pueden allanar el camino para un mejor diagnóstico de enfermedades neurodegenerativas, como la enfermedad de Alzheimer, en la que la placa se forma a partir deProteínas beta o tau amiloides.
Investigadores de la Universidad de Linköping, LiU, han descubierto que pequeños cambios en la estructura de las moléculas trazadoras conocidas pueden permitirles reconocer beta amiloide o tau. Estas pequeñas moléculas, previamente desarrolladas por los investigadores, se unen a un objetivo específicoproteína. Cuando las moléculas se iluminan, emiten una señal en forma de luz a una longitud de onda diferente.
"Esto abre la posibilidad de desarrollar herramientas de diagnóstico más avanzadas para enfermedades en las que están involucrados beta amiloide y tau", dice Peter Nilsson, profesor del Departamento de Física, Química y Biología. Ha dirigido el estudio, que ahora ha sidopresentado en la revista científica Química - Una revista europea .
En varias enfermedades del cerebro, se forman fibras largas de proteínas, y eventualmente se enredan para formar cuerpos densos conocidos como "placa" o "agregados". La enfermedad de Alzheimer, que causa demencia, es un ejemplo bien conocido, en el que elLa placa generalmente consta de variantes defectuosas de dos proteínas: beta amiloide y tau. Pero los depósitos de la proteína tau en el cerebro también se ven en un grupo de afecciones menos comunes conocidas como "tauopatías". En los últimos años, varios casos de daño cerebral enSe ha escrito ampliamente sobre personas relativamente jóvenes con una carrera deportiva profesional. La encefalopatía traumática crónica CTE puede ocurrir en personas que han recibido golpes en la cabeza en repetidas ocasiones, como puede ocurrir en deportes de contacto como el boxeo, el hockey sobre hielo y los estadounidenses.fútbol. Otro grupo en riesgo son los soldados profesionales. La única forma actualmente disponible para llegar a un diagnóstico firme es durante una autopsia. Por lo tanto, existe una necesidad urgente de herramientas de diagnóstico que puedan usarse para investigarpersonas vivas, y eso puede distinguir entre depósitos de beta amiloide y tau en el cerebro.
Lo que hace que estas moléculas sean únicas es que tienen estructuras vertebrales flexibles y se adaptan a la estructura de la proteína a la que están unidas. Cuando la molécula cambia su configuración, cambia el color de la luz que emite. Los investigadores comenzaron con un marcadormolécula que solo se une y reconoce agregados de beta amiloide. Adaptaron esta molécula para que se volviera más similar a las moléculas que habían sido desarrolladas por otros grupos de investigadores y que se unen a tau. Hicieron dos variantes, y resultó que una de las moléculasse une muy estrecha y exclusivamente a tau, mientras que la otra variante era completamente inadecuada.
"Vemos que los cambios extremadamente pequeños, simplemente moviendo un par de átomos, pueden hacer que la molécula trazadora se una preferentemente a otro tipo de agregado. Esto significa que podemos adaptar las moléculas para reconocer diferentes agregados, según la proteína presente,"dice Peter Nilsson.
Los investigadores ahora planean desarrollar aún más las moléculas trazadoras etiquetándolas con radioisótopos, utilizados durante la tomografía por emisión de positrones PET. Una gran ventaja de las investigaciones de PET es que pueden llevarse a cabo en personas vivas.
"Si podemos desarrollar herramientas de diagnóstico más avanzadas que puedan distinguir entre beta amiloide y tau, sería posible determinar qué agregado de proteína se forma primero y cómo interactúan los agregados. También sería posible investigar si las diferentes formas de tratamiento soneficaz contra un tipo de agregado sin afectar al otro ", dice Peter Nilsson.
La investigación ha sido financiada con el apoyo de la Fundación Sueca para la Investigación Estratégica, el Consejo de Investigación Sueco, la Fundación Erling Persson y los Institutos Nacionales de Salud.
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Materiales proporcionados por Universidad de Linköping . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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