El parásito que causa la malaria no tiene una, sino dos proteínas especializadas que protegen sus ARN mensajeros, material genético que codifica las proteínas, hasta que el parásito se establezca en un nuevo mosquito o un huésped humano. Un nuevo estudio realizado porLos investigadores de Penn State describen las dos proteínas y revelan un papel adicional que uno puede jugar para facilitar las interacciones basadas en ARN entre el parásito, su vector mosquito y su huésped humano. El estudio aparece el 10 de enero de 2018 en la revista mSphere .
"Comprender el parásito de la malaria y cómo interactúa con su huésped puede proporcionar información que podría ayudar a prevenir la propagación de esta enfermedad a menudo mortal", dijo Scott Lindner, profesor asistente de bioquímica y biología molecular en Penn State y autor principal delestudio ". El parásito de la malaria tiene un ciclo de vida complejo que incluye fases en el vector mosquito, el hígado humano y la sangre humana. Además, el parásito no tiene idea de cuándo se transmitirá de un mosquito a un huésped humano y viceversa, por lo que siempre debe estar listo para ser transmitido. Se prepara para esto haciendo y empacando los ARNm que eventualmente necesitará para hacer proteínas dentro de su nuevo huésped o un nuevo mosquito ".
Durante este proceso, llamado represión traslacional, las proteínas especiales se unen a los ARNm y evitan que se traduzcan en proteínas. Una proteína involucrada se une a la cola poli A del ARNm - una cadena repetida de moléculas de As o adenosina agregadas al finalde la mayoría de las cadenas de ARNm. Esto ayuda a formar un complejo de proteínas y ARN que es silenciado pero listo para la acción después de que el parásito se transmite al huésped. La mayoría de los organismos unicelulares tienen un tipo de esta proteína de unión a poli A, mientras quelos organismos multicelulares tienen dos. En este estudio, los investigadores caracterizan dos tipos de proteínas de unión a poli A en el parásito Plasmodium unicelular, que contribuyen a la regulación de la traducción.
"Sabíamos por el trabajo previo de nuestro laboratorio que Plasmodium tenía un tipo de proteína de unión a poli A que funciona fuera del núcleo de la célula", dijo Allen Minns, técnico de investigación en Penn State y primer autor del artículo."Esta proteína se une y protege la cola de poli A en un extremo de una cadena de ARNm. En este estudio, utilizamos enfoques bioquímicos para caracterizar aún más esta proteína, y descubrimos que también tiene un trabajo especializado en recibir ARNm. Forma cadenas sinla presencia de ARN, que potencialmente permite grandes ensamblajes de la proteína para proteger rápidamente toda la longitud de la cola de poli A ".
Los investigadores también identificaron y caracterizaron un segundo tipo de proteína de unión a poli A que funciona dentro del núcleo del parásito durante las etapas sanguíneas de su ciclo de vida. En organismos multicelulares, esta segunda unión a poli Ala proteína generalmente realiza una verificación de control de calidad antes de que el ARNm salga del núcleo, lo que confirma que el ARNm está construido correctamente. Estas proteínas de control de calidad luego pasan la cadena de ARNm a otras proteínas fuera del núcleo, que dirigen el ARNm para ser traducido o empaquetadopara su uso posterior mediante represión traslacional.
Además de un papel importante en la regulación traslacional dentro de la célula, los investigadores también descubrieron que la proteína de unión a poli A no nuclear puede desempeñar un papel sorprendente fuera de la célula.
"Cuando el parásito toma la forma de un esporozoito en el mosquito, en realidad no vemos la gran mayoría de la proteína de unión a poli A no nuclear dentro de la célula donde esperábamos que estuviera, dondeinteractuaría con los ARNm producidos por el parásito ", dijo Lindner." En cambio, la proteína se acumula en la superficie del esporozoito y se elimina cuando el parásito se mueve. No vemos que esto ocurra en otras etapas de la vida del parásito, y estoahora es la tercera proteína de unión a ARN que se encuentra en la superficie del esporozoito. El parásito está colocando estas proteínas de unión a ARN en su superficie por una razón; la nueva y emocionante pregunta es por qué ".
Los investigadores especulan que las proteínas de unión a poli A en la superficie del esporozoito permiten que el parásito interactúe con el ARN de fuentes externas al parásito y, por lo tanto, podría brindar una oportunidad para que el parásito interactúe con el mosquito o el huésped a través de suARN.
"Este estudio sugiere que la interacción del parásito con el ARN externo es probablemente mucho más generalizada de lo que pensábamos", dijo Lindner. "Es posible que este tipo de interacción eventualmente pueda proporcionar un nuevo objetivo para las estrategias de intervención, pero el primeroeste paso es comprender por qué el parásito de la malaria tiene estas proteínas de unión a poli A en la superficie del esporozoito "
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Estado Penn . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
Referencia del diario :
Cite esta página :