Muchas proteínas se agregan a concentraciones más altas y forman sustancias esféricas llamadas oligómeros y sustancias aciculares llamadas fibrillas amiloides. Estos agregados de proteínas causan más de 30 tipos de enfermedades, por ejemplo, se cree que la enfermedad de Alzheimer es causada por los oligómeros y las fibrillas amiloides formadas poragregación de péptidos amiloides-β Aβ. Se sabe que la agregación de péptidos Aβ se acelera en una interfaz hidrófila / hidrófoba como la superficie de la membrana celular. Sin embargo, por qué los péptidos Aβ tienden a agregarse en la superficie aún no ha sido buenoentendido.
El grupo de investigación en el Centro de Investigación Exploratoria de Sistemas de Vida y Vida y el Instituto de Ciencia Molecular, Japón, trabajó en este problema utilizando simulaciones de dinámica molecular y experimentos de espectroscopía de resonancia magnética nuclear. Descubrieron que los péptidos Aβ tienden a reunirse en el hidrofílico / hidrofóbicointerfaz. Es decir, la concentración local de Aβ en la interfaz es mayor que en la solución de agua a granel. Además, las estructuras de horquilla β se forman más en la interfaz que en la solución de agua a granel. En la estructura de horquilla β, comoEn la figura, una parte del péptido Aβ se extiende en línea recta y forma enlaces de hidrógeno intramoleculares. Por lo tanto, otro péptido Aβ que se acerca a este péptido es fácil de hacer enlaces de hidrógeno intermoleculares y tiende a agregarse. De esta manera, el grupo de investigación aclaróque la razón para acelerar la agregación de los péptidos Aβ en la superficie de la membrana celular es que no solo el péptido Aβ tiende a tener una alta concentraciónen la superficie de la membrana celular, pero también tiene una estructura que tiende a unirse entre sí.
Este descubrimiento nos permite dilucidar el mecanismo por el cual el péptido Aβ se agrega en la superficie de la membrana de las células nerviosas. Elucidar este mecanismo se aplicará al desarrollo de inhibidores contra las sustancias causales de la enfermedad de Alzheimer en el futuro.
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Materiales proporcionados por Institutos Nacionales de Ciencias Naturales . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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