Investigadores del Instituto Paul Scherrer PSI han utilizado el Swiss Light Source SLS para registrar una máquina de energía molecular en acción y así revelar cómo funciona la producción de energía en las membranas celulares. Para este propósito, desarrollaron un nuevo método de investigación que podría hacer el análisisde procesos celulares significativamente más efectivos que antes. Ahora han publicado sus resultados en la revista ciencia .
En todos los seres vivos, los cambios estructurales en las proteínas son responsables de muchas funciones controladas bioquímicamente, por ejemplo, la producción de energía en las membranas celulares. La proteína bacteriorrodopsina se produce en microorganismos que viven en la superficie de lagos, arroyos y otros cuerpos de agua. ActivadaPor la luz solar, esta molécula bombea partículas cargadas positivamente, protones, desde el interior hacia el exterior a través de la membrana celular. Al hacerlo, cambia constantemente su estructura.
Los investigadores de PSI ya pudieron dilucidar una parte de este proceso en láseres de rayos X de electrones libres FEL como SwissFEL. Ahora también han logrado registrar la parte aún desconocida del proceso en una especie de película molecular.Para ello, tomaron un método que anteriormente solo se podía utilizar en los FEL y lo desarrollaron para su uso en Swiss Light Source SLS. El estudio subraya la sinergia entre las opciones analíticas en estas dos instalaciones de investigación a gran escala en PSI ".nuevo método en SLS, ahora podemos seguir la última parte del movimiento de bacteriorrodopsina, donde los pasos están en el rango de milisegundos ", explica Tobias Weinert, primer autor del artículo." Con mediciones en FEL en los EE. UU. y Japón,ya había medido los dos primeros subprocesos antes de que se pusiera en marcha SwissFEL ", dice Weinert." Estos tienen lugar muy rápido, en femtosegundos a microsegundos. "Un femtosegundo es una billonésima de segundo.
Para poder observar tales procesos, los investigadores utilizan la llamada cristalografía "bomba-sonda". Con este método, pueden tomar instantáneas de los movimientos de proteínas que luego se pueden ensamblar en películas. Para los experimentos, las proteínas se introducen enforma de cristal. Un rayo láser, que imita la luz solar, desencadena la secuencia de movimientos en la proteína. Los rayos X que golpean la muestra luego producen imágenes de difracción, que son grabadas por un detector de alta resolución. A partir de estos, las computadoras generan una imagen delestructura de proteínas en cada punto en el tiempo.
La película creada a partir de las mediciones en SLS muestra cómo la estructura de la molécula de bacteriorrodopsina cambia en los próximos 200 milisegundos después de que es activada por la luz. Con eso, se ha dilucidado el llamado "fotociclo" completo de la molécula.
La bacteriorrodopsina funciona como una máquina biológica que bombea protones desde el interior de la célula a través de la membrana hacia el exterior. Esto crea un gradiente de concentración en la membrana celular. En su lado externo, hay más protones que en su lado interno. La célula utilizaeste gradiente para obtener energía para su metabolismo al permitir que los protones en otros lugares equilibren las diferentes concentraciones externas e internas. Al hacerlo, la célula produce ATP, una fuente de energía universal en los seres vivos. Posteriormente, la bacteriorrodopsina restaura el gradiente de concentración.
"En el nuevo estudio, ahora pudimos ver los mayores cambios estructurales en tiempo real en una molécula" - por "grande" el científico significa nueve angstroms, es decir, una millonésima parte del grosor de un humanocabello. A través de estos cambios estructurales, se abre una brecha en la proteína en la que se forma una cadena de moléculas de agua, y esto es responsable del transporte de protones a través de la membrana celular. "Antes de nosotros, nadie había observado esta cadena de agua directamente,"El bioquímico observa felizmente.
Estas observaciones fueron posibles solo por la modificación del método empleado anteriormente en SwissFEL para su uso en SLS, y gracias al nuevo detector "Eiger" de alta resolución y rápido en SLS. Weinert está seguro de que el nuevo método de investigación por mediosde sincrotrones como SLS inspirará la investigación en todo el mundo ". Los investigadores pueden usar el nuevo método y ser mucho más eficientes, ya que en todo el mundo hay muchos más sincrotrones que los láseres de electrones libres. Además, necesita menos cristales de proteínas que los necesarios para los experimentos en FEL", Agrega Weinert.
Sin embargo, para los procesos moleculares muy rápidos y para obtener imágenes especialmente nítidas y resultados precisos, los investigadores confían en SwissFEL. "Los procesos al comienzo del fotociclo tienen lugar en cuestión de femtosegundos. Solo es posible observartales reacciones químicas rápidas en los FEL ". Además, las estructuras se pueden registrar con mayor resolución en los FEL. Debido a que tantos fotones golpean la muestra a la vez en el acelerador lineal, el detector puede capturar una imagen extremadamente nítida".
Weinert enfatiza la sinergia entre las dos instalaciones de investigación a gran escala: "En SwissFEL, solo hay disponible una pequeña cantidad de tiempo de haz. Con las mediciones en SLS, podemos asegurarnos de antemano de que nuestro experimento en SwissFEL tendrá éxito. Estoaumenta la eficiencia "
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Materiales proporcionado por Instituto Paul Scherrer . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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