La tabla periódica de complejos de proteínas, publicada hoy en ciencia , ofrece una nueva forma de ver la enorme variedad de estructuras que las proteínas pueden construir en la naturaleza, cuáles podrían descubrirse a continuación, y predecir cómo se podrían diseñar estructuras completamente nuevas. Creado por un equipo interdisciplinario dirigido por investigadores del WellcomeGenome Campus y la Universidad de Cambridge, la tabla proporciona una herramienta valiosa para la investigación sobre la evolución y la ingeniería de proteínas.
Casi todos los procesos biológicos dependen de que las proteínas interactúen y se ensamblen en complejos de una manera específica, y muchas enfermedades están asociadas con problemas en el ensamblaje complejo. Los principios que sustentan esta organización aún no se entienden completamente, pero al definir los pasos fundamentales en la evoluciónde complejos de proteínas, la nueva 'tabla periódica' presenta una vista sistemática y ordenada sobre el ensamblaje de proteínas, proporcionando una herramienta visual para comprender la función biológica.
"La evolución ha dado lugar a una gran variedad de complejos de proteínas, y puede parecer un poco caótico", explica Joe Marsh, anteriormente del Campus Wellcome Genome y ahora de la Unidad de Genética Humana MRC de la Universidad de Edimburgo ". Perosi desglosa los pasos que las proteínas toman para convertirse en complejos, hay algunas reglas básicas que pueden explicar casi todas las asambleas que las personas han observado hasta ahora ".
Los diferentes bailes de salón se pueden ver como una combinación interminable de un pequeño número de pasos básicos. Del mismo modo, el 'baile' del ensamblaje del complejo de proteínas se puede ver como variaciones interminables en la dimerización una se duplica y se convierte en dos, la ciclación unaforma un anillo de tres o más y la adición de subunidades dos proteínas diferentes se unen entre sí. Debido a que suceden de una manera bastante predecible, no es tan difícil como podría pensar predecir cómo se formaría una proteína nueva.
"Estamos poniendo mucho orden en el desordenado mundo de los complejos de proteínas", explica Sebastian Ahnert, del Laboratorio Cavendish de la Universidad de Cambridge, un físico que regularmente se enreda con problemas biológicos. "Las proteínas pueden pasar por varias iteraciones".de estos simples pasos, agregando más y más niveles de complejidad y resultando en una gran variedad de estructuras. Lo que hemos hecho es una clasificación basada en estos principios subyacentes que ayuda a las personas a manejar la complejidad ".
Las excepciones a la regla son interesantes por derecho propio, agrega Sebastian, al igual que el tema de los estudios en curso.
"Al analizar las decenas de miles de complejos de proteínas para los que las estructuras tridimensionales ya se han determinado experimentalmente, pudimos ver patrones repetitivos en las transiciones de ensamblaje que ocurren, y con nuevos datos de la espectrometría de masas podríamos comenzar a ver los más grandesfoto ", dice Joe.
"El trabajo central para este estudio es en física teórica y biología computacional, pero no podría haberse hecho sin el trabajo de espectrometría de masas de nuestros colegas de la Universidad de Oxford", agrega Sarah Teichmann, Líder del Grupo de Investigación en el Instituto Europeo de BioinformáticaEMBL-EBI y el Wellcome Trust Sanger Institute. "Este es otro excelente ejemplo de cuán extremadamente valiosa puede ser la investigación interdisciplinaria".
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Laboratorio Europeo de Biología Molecular - Instituto Europeo de Bioinformática . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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