Convertir desechos de plantas fibrosas, como tallos de maíz y virutas de madera, en azúcares simples fermentables para la producción de biocombustibles no es un proceso simple. Las bacterias deben descomponer hojas duras, tallos y otra materia celulósica resistente a la degradación para convertirlos en energía utilizable.
Ayudar a las bacterias a ser más eficientes en este proceso podría generar biocombustibles más asequibles para nuestros tanques de gas y productos sostenibles como los bioplásticos. Una forma de lograr este objetivo es rediseñar los complejos de enzimas bacterianas, llamados celulosomas, que sirven como catalizadoresen el proceso de degradación
En un esfuerzo por producir estos llamados celulosomas de diseño, el consorcio internacional de investigación CellulosomePlus está desarrollando métodos para mejorar la eficiencia de este complejo proceso de ingeniería para hacerlo económicamente factible y efectivo. Investigadores del consorcio de España, Polonia e Irlanda informaron sus hallazgospara un método recientemente en El diario de la física química , de AIP Publishing.
Los investigadores se centraron en el Clostridium thermocellum C. termocelda bacteria.Capaz de convertir directamente la celulosa en etanol, especialmente a temperaturas elevadas, la bacteria ha despertado mucho interés como un catalizador óptimo de biocombustibles.
notablemente C. termocelda tiene un gran celulosoma que degrada la celulosa a través de la acción simultánea de muchas enzimas, principalmente celulasas. Las enzimas son partes de moléculas llamadas dockerinas, que forman complejos no covalentes con varios dominios de proteínas llamados dominios de cohesina. Estos dominios son segmentos conectados de un andamio, una proteína grande que sirve como columna vertebral del celulosoma. La función del celulosoma requiere que las cohesinas sean mecánicamente fuertes y que las celulasas sean enzimas efectivas para transformar los desechos de las plantas en azúcar.
"Una forma de diseñar un mejor celulosoma es mejorar la estabilidad mecánica de las cohesinas tipo I y rediseñar las unidades de celulasa", dijo Marek Cieplak, coautor del artículo que dirige el Laboratorio de Física Biológica en el Institutode Física, Academia Polaca de Ciencias.
Los investigadores apuntaron a la cohesina c7A de C. termocelda porque parece estar sometido a una tensión mecánica más intensa que otras cohesinas y es excepcionalmente estable mecánicamente.
Se desarrolló un método computacional para identificar qué mutaciones puntuales, reemplazos de aminoácidos individuales, conducirían a una estabilidad mecánica más fuerte así como a una mayor estabilidad termodinámica. Utilizando cálculos de todos los átomos, los investigadores identificaron las mutaciones al reemplazar sistemáticamente todos los aminoácidos conalanina o fenilalanina.
"Un resultado interesante es que las mutaciones tienen un impacto no obvio en la estructura interna de la proteína y, por lo tanto, en la estabilidad", dijo Mateusz Chwastyk, también uno de los autores de la publicación y ex alumno de Cieplak.
Específicamente, los cambios en el mapa de contacto la lista de pares de aminoácidos que afectan la dinámica conformacional pueden ser no locales. Las mejores opciones se probaron experimentalmente. Los investigadores también descubrieron que agregar enlaces disulfuro, que se forman entre diferentes aminoácidosen una cadena de proteínas, hizo que la proteína fuera extremadamente resistente al estiramiento.
"Nuestro método teórico parece ser una aproximación válida para detectar los efectos de las mutaciones en la estabilidad mecánica y térmica de las proteínas", dijo Cieplak.
El método propuesto es universal, se puede aplicar a múltiples mutaciones y actualmente se usa para explicar las propiedades de las bacterias que viven en ambientes extremos.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionados por Instituto Americano de Física . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
Referencia del diario :
Cita esta página :