El complejo de actina y miosina actomiosina genera la fuerza de contracción de un músculo utilizando la reacción de hidrólisis de trifosfato de adenosina ATP. Por lo tanto, se han hecho muchos intentos para explicar el origen molecular de la motilidad de la actomiosina.
Un modelo de golpe de poder de miosina, propuesto por Huxley y Simmons en 1971, inició mucha investigación, incluyendo estudios de estructura atómica y la investigación de la biología molecular de las moléculas de miosina y actina. El modelo de golpe de poder, modificado recientemente, es ampliamente adoptado en el estándarlibros de texto de biología.
Sin embargo, sigue habiendo un problema grave. Según los datos experimentales de termodinámica, la hidrólisis de ATP en la cabeza de miosina no produce un estado de miosina con suficiente energía para generar la fuerza de contracción.
Ahora, un grupo de investigación, dirigido por el profesor emérito Makoto Suzuki de la Universidad de Tohoku en colaboración con el profesor Nobuyuki Matubayasi de la Universidad de Osaka, ha logrado explicar el mecanismo de activación de actomiosina de acuerdo con los datos experimentales de termodinámica.
En el estudio, la estructura del agua cerca de un filamento de actina F-actina se modifica al unirse con una cabeza de miosina que hidroliza ATP a F-actina, lo que conduce a un cambio en la afinidad con la cabeza de miosina y, por lo tanto,a la generación de la fuerza impulsora de la actomiosina.
La presencia de la nueva fuerza de superficie intermolecular, que se demostró por primera vez en base a los análisis de hidratación actuales, fue un descubrimiento notable. Este artículo es, por lo tanto, el primero en presentar con éxito el mecanismo de accionamiento de actomiosina mediante la introducción de unnueva fuerza de superficie intermolecular.
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Materiales proporcionado por Universidad de Tohoku . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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