El brillante físico Richard Feynman dijo que, en principio, la biología puede explicarse entendiendo el movimiento y la agitación de los átomos. Por primera vez, una nueva investigación de la Universidad de Bristol, Reino Unido y la Universidad de Waikoto, Nueva Zelanda explicacómo este 'movimiento y agitación' de los átomos en las enzimas, las proteínas que hacen que las reacciones biológicas sucedan, se 'coreografía' para que funcionen a una temperatura particular. La catálisis enzimática es esencial para la vida, y esta investigación arroja luz sobre cómolas enzimas han evolucionado y se han adaptado, permitiendo que los organismos evolucionen para vivir a diferentes temperaturas
Este es el primer estudio que vincula la danza de la enzima en detalle atómico directamente a su temperatura óptima. Estos hallazgos brindan nuevos conocimientos sobre cómo la estructura de las enzimas se relaciona con su papel como catalizador y, lo que es más importante, podría proporcionar una ruta paradiseñando mejores biocatalizadores para su uso en reacciones químicas en procesos industriales, como la producción de fármacos. También sugiere por qué las proteínas fueron eventualmente preferidas por la evolución sobre los ácidos nucleicos como catalizadores en biología: las proteínas ofrecen mucha más capacidad para "ajustar" sus movimientos.y meneo 'y su respuesta a las reacciones químicas.
El Dr. Marc van der Kamp y el profesor Adrian Mulholland Bristol trabajaron con el profesor Vic Arcus Waikoto, NZ y sus colegas, para descubrir cómo se "afina" la dinámica de las enzimas durante la reaccióncatalizan. Como resultado, la capacidad calorífica de las enzimas cambia durante la reacción, y es el tamaño de este cambio el factor crítico para determinar la temperatura a la que la enzima funciona mejor.
Entonces, ¿qué causa que cambie la capacidad de calor de una enzima durante la reacción? ¿Y cómo es esto diferente en diferentes enzimas, de modo que sus actividades catalíticas se sintonicen para adaptarse al organismo y la temperatura del ambiente en el que viven?
El Dr. Van der Kamp dijo: "Nuestras simulaciones por computadora del 'meneo y meneo' de las enzimas en diferentes etapas de la reacción nos dicen cómo estas fluctuaciones estructurales dan lugar a la diferencia en la capacidad calorífica y, por lo tanto, pueden predecir la temperatura óptima deuna enzima. Nuestro trabajo demostró que podemos hacer esto con precisión para dos enzimas completamente diferentes, en comparación con los datos experimentales.
"Lo fascinante de ver es que toda la estructura de la enzima es importante: el 'baile' no solo cambia cerca del lugar donde tiene lugar la reacción química, sino también en partes mucho más alejadas. Esto tiene consecuencias para la evolución: la combinaciónde la estructura de la enzima y la reacción que cataliza la enzima definirá su temperatura óptima de trabajo. Un cambio sutil en la estructura puede cambiar la 'danza' ".
El trabajo ayuda a explicar cómo los organismos pueden evolucionar para vivir a diferentes temperaturas, y sugiere por qué las proteínas fueron finalmente preferidas por la evolución sobre los ácidos nucleicos como catalizadores en biología: las proteínas ofrecen mucha más capacidad para "sintonizar" su "agitación y meneo" ysu respuesta a reacciones químicas.
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Materiales proporcionados por Universidad de Bristol . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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