Una nueva investigación de la Universidad de East Anglia revela cómo las bacterias del suelo construyen la única enzima conocida para la destrucción del potente calentamiento global y el óxido nitroso gaseoso que agota el ozono.
Junto con dióxido de carbono CO 2 y metano, el óxido nitroso de gases de efecto invernadero N 2 O, comúnmente conocido como 'gas de la risa', ahora es motivo de gran preocupación, y hay mucho enfoque internacional en la reducción de emisiones.
Se espera que los hallazgos, publicados hoy en la revista Ciencia química , ayudará a allanar el camino para estrategias para mitigar los efectos dañinos de este gas que cambia el clima.
N 2 O tiene alrededor de 300 veces el potencial de calentamiento global del CO 2 y permanece en la atmósfera durante unos 120 años, donde representa alrededor del nueve por ciento del total de gases de efecto invernadero.
También destruye la capa de ozono con una potencia similar a los clorofluorocarbonos CFC ahora prohibidos.
niveles atmosféricos de N 2 O están aumentando año tras año a medida que los microorganismos descomponen los fertilizantes de nitrógeno sintético que se agregan al suelo agrícola, para satisfacer las demandas de suministro de alimentos de una población mundial cada vez mayor.
El profesor Nick Le Brun, de la Facultad de Química de la UEA, dijo: "Es bien sabido que algunas bacterias pueden" respirar "N 2 O en entornos donde el oxígeno O2 es limitado.
"Esta capacidad depende completamente de una enzima llamada 'óxido nitroso reductasa', que es la única enzima que se sabe que destruye el N 2 O. Por lo tanto, es muy importante para controlar los niveles de este gas que cambia el clima.
"Queríamos saber más sobre cómo las bacterias del suelo usan esta enzima para destruir el óxido nitroso".
La parte de la enzima donde N 2 El consumo de O llamado 'sitio activo' es único en biología, y consiste en una disposición compleja de cobre y azufre un grupo de sulfuro de cobre. Hasta ahora, el conocimiento de cómo las bacterias construyen este sitio activo inusualfaltado
El equipo de UEA descubrió una proteína llamada NosL, que se requiere para el ensamblaje del sitio activo del grupo de sulfuro de cobre y activa la enzima.
Descubrieron que las bacterias que carecían de NosL todavía producían la enzima pero contenía menos del sitio activo de sulfuro de cobre. Además, cuando las mismas bacterias se cultivaron con cobre escaso, el sitio activo estaba completamente ausente de la enzima.
El equipo también demostró que NosL es una proteína de unión al cobre, lo que indica que funciona directamente en el suministro de cobre para el ensamblaje del sitio activo del grupo de sulfuro de cobre.
El profesor Le Brun dijo: "El descubrimiento de la función de NosL es el primer paso para comprender cómo se ensambla el sitio activo único de la óxido reductorsa de óxido nitroso. Esta es información clave porque cuando el ensamblaje sale mal, la enzima inactiva conduce a la liberación de N 2 O a la atmósfera "
El equipo de la UEA fue dirigido por el profesor Nick Le Brun y el Dr. Andy Gates de la Facultad de Ciencias Biológicas de la UEA, e incluyó al vicerrector de la Universidad, el profesor David Richardson, también de la Facultad de Ciencias Biológicas. Forman parte de una red internacional de la UE enfocadaen la comprensión de diferentes aspectos de N 2 O y el ciclo del nitrógeno.
El Dr. Gates dijo: "La sociedad en general es muy consciente de la necesidad de abordar las emisiones de dióxido de carbono, pero el óxido nitroso está emergiendo como una preocupación mundial apremiante y requiere que los investigadores con diferentes habilidades trabajen juntos para prevenir los efectos dañinos del cambio climático".
"Con una comprensión cada vez mayor de las enzimas que producen y destruyen el N 2 O, nos acercamos a poder desarrollar estrategias para mitigar los efectos dañinos de este gas que cambia el clima en el medio ambiente de la tierra "
'NosL es una chaperona de cobre dedicada para el montaje del centro de Cuz de óxido nitroso reductasa' se publica en Ciencia química , una revista revisada por pares publicada por la Royal Society of Chemistry, el 18 de abril de 2019.
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Materiales proporcionados por Universidad de East Anglia . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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