Los científicos del Instituto de Investigación en Biomedicina IRB Barcelona y el Instituto de Biología Molecular de Barcelona IBMB-CSIC han publicado un estudio en la revista Comunicaciones de la naturaleza que revela la estructura de una proteína clave, conocida como portal, en la infección por el virus de Epstein-Barr.
El virus de Epstein-Barr, que pertenece a la familia del virus del herpes, es uno de los virus humanos más extendidos y la causa principal de la mononucleosis infecciosa también conocida como fiebre glandular. Además, causa varios tipos de cáncer, incluido Burkitty el linfoma de Hodgkin, el cáncer de estómago y el cáncer de nasofaringe, así como varias enfermedades autoinmunes. Actualmente no existe tratamiento para las infecciones causadas por este virus.
"Comprender la estructura de la proteína portal podría resultar útil para el diseño de inhibidores para el tratamiento de infecciones por virus del herpes como Epstein-Barr. Además, dado que esta proteína se encuentra solo en los virus del herpes, estos inhibidores serían específicos de virus ypuede ser menos tóxico para los humanos ", dice Miquel Coll, director del Laboratorio de biología estructural de complejos de proteínas y ácidos nucleicos y máquinas de máquinas moleculares en el IRB Barcelona y profesor del CSIC.
Todos los herpesvirus tienen un mecanismo de infección similar. Después de ingresar a la célula y alcanzar el núcleo, los virus liberan su ADN, que puede permanecer latente durante años hasta que ciertas condiciones desencadenen su replicación. Después de este proceso, el ADN se introduce en nuevas cápsidas virales, formando así nuevos virus que pueden atacar a otras células. La proteína portal es la ruta a través de la cual el ADN ingresa a la cápside viral y a través del cual sale para infectar las células.
En un segundo estudio publicado recientemente en la misma revista, los investigadores también han caracterizado la estructura de la proteína portal en el bacteriófago T7. Este fago es un virus que infecta solo bacterias y, curiosamente, su sistema de empaquetamiento de ADN se asemeja al utilizado por los virus del herpes.
"Al resolver la estructura de la proteína portal del bacteriófago T7, hemos podido inferir cómo funciona el portal del virus Epstein-Barr", explican Cristina Machón y Montserrat Fàbrega, becarios posdoctorales en IRB Barcelona e IBMB-CSIC, yprimeros autores, junto con Ana Cuervo, del Centro Nacional de Biotecnología CNB-CSIC, de los estudios publicados.
"En ambos virus, la proteína portal comprende 12 subunidades, formando una estructura grande en forma de hongo, con un canal central a través del cual pasa el ADN. Este canal tiene una válvula que regula la entrada y salida del material genético del virus".explica Coll.
Para estudiar la estructura de esta proteína, los investigadores utilizaron difracción de rayos X sincrotrón y criomicroscopía electrónica de alta resolución. Ambos estudios se realizaron en colaboración con el CNB-CSIC y la Universidad de Oxford Reino Unido.
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