Los componentes clave de las proteínas se tuercen para impulsar las reacciones útiles para la medicina

• Fecha : 28 de mayo de 2020
• Fuente : Universidad de Tokio
• Resumen : En las proteínas, los aminoácidos se mantienen unidos mediante enlaces amida. Estos enlaces son de larga duración y resistentes a los cambios de temperatura, acidez o alcalinidad. Ciertos medicamentos hacen uso de reacciones que involucran enlaces amida, pero los enlaces son tan fuertes que en realidadralentizar las reacciones, lo que impide la efectividad de los medicamentos. Los investigadores idearon una forma de modificar los enlaces amida con un giro en su estructura química que acelera las reacciones en 14 veces.

En las proteínas, los aminoácidos se mantienen unidos mediante enlaces amida. Estos enlaces son de larga duración y resistentes a los cambios de temperatura, acidez o alcalinidad. Ciertos medicamentos hacen uso de reacciones que involucran enlaces amida, pero los enlaces son tan fuertes que en realidadralentizar las reacciones, lo que impide la efectividad de los medicamentos. Los investigadores idearon una forma de modificar los enlaces amida con un giro en su estructura química que acelera las reacciones en 14 veces.

Los enlaces amida que mantienen los aminoácidos en su lugar para formar proteínas normalmente tienen una forma plana, que se dice que es plana. Se sabe que esta disposición plana proporciona a los enlaces amida su increíble resistencia al cambio. Entonces, si una reacción requiere una ruptura de los enlaces amida, va a pasar un mal rato a menos que obtenga ayuda.

Una de esas reacciones se llama hidrólisis, un desglose químico debido a la presencia de agua. Esto es utilizado por algunos medicamentos, por ejemplo antibióticos, dentro del cuerpo. La hidrólisis también se usa en el laboratorio como una herramienta para el análisis químico, entre otrosEntonces, si la hidrólisis se puede hacer más rápido, podría beneficiar la investigación en estas áreas. Y esto es exactamente lo que han hecho el profesor Makoto Fujita y su equipo en el Departamento de Química Aplicada.

"Los enlaces de amida se pueden hidrolizar a tiempo dado suficiente calor o equilibrio de pH, pero esto puede ser ineficiente o costoso a escala", dijo Fujita. "Durante muchos años hemos fabricado estructuras de jaula molecular autoensamblables que pueden confinar y modificar estructurasdentro de ellos. En este caso, confinamos enlaces amida en jaulas moleculares que luego aplicaron un ligero giro de 34 grados a sus estructuras planas. Y los resultados son alentadores ".

Lo que Fujita y su equipo descubrieron fue que, dado este ligero giro en sus estructuras, los enlaces amida podían hidrolizarse a una velocidad mucho más rápida con ciertas configuraciones, aumentando su velocidad de reacción hasta 14 veces. Esto podría ser de gran beneficioa varios investigadores médicos en los campos de desarrollo de medicamentos y más además.

Fuente de la historia :

Materiales proporcionado por Universidad de Tokio . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.

Referencia del diario :

1. Hiroki Takezawa, Kosuke Shitozawa, Makoto Fujita. Reactividad mejorada de amidas retorcidas dentro de una jaula molecular . Química de la naturaleza , 2020; DOI: 10.1038 / s41557-020-0455-y