Los bacteriófagos, fagos cortos, representan un grupo de pequeños virus que infectan bacterias y pueden alterarlos o destruirlos. Por eso su nombre puede traducirse como devorador de bacterias. Para infectar una bacteria, un fago tienepara reconocer primero las estructuras en la pared celular bacteriana y adherirse a ella. Bajo el liderazgo del profesor Thilo Stehle, Cengiz Koç y otros compañeros de trabajo del Collaborative Research Center 766 The Bacterial Cell Envelope en la Universidad de Tübingen han investigado este mecanismo de reconocimientoCentraron sus estudios en la bacteria patógena Staphylococcus aureus y el fago Phi11, que infecta a los estafilococos.
Los científicos identificaron una proteína de fago que media el reconocimiento del receptor en la bacteria. Los detalles sobre la estructura tridimensional de esta proteína y su modo de reconocimiento del receptor bacteriano se dilucidaron con la ayuda del análisis de la estructura de rayos X.Los científicos publicaron su trabajo en dos artículos recientes de la revista Informes científicos . Los resultados podrían contribuir al desarrollo de una nueva terapia contra las infecciones bacterianas.
Los fagos se insertan en los genes de las bacterias y se "esconden" allí hasta que se reactivan bajo ciertas condiciones para iniciar la destrucción de la célula. Las bacterias son, con mucho, la forma de vida más abundante en la tierra, y aún existen unas diez veces más fagosque las bacterias. Los fagos ejercen una presión de selección y contribuyen sustancialmente a la evolución de las bacterias. "Entre otras cosas, son cómplices en la generación de especies bacterianas novedosas, a veces incluso altamente infecciosas", dice Thilo Stehle. Por otro lado, las bacterias sonTambién es capaz de explotar los componentes del fago mediante el uso de sus estructuras de proteínas para otros fines. En la vida diaria, los fagos son especialmente útiles en la industria alimentaria, en el sistema de atención de la salud y para el diagnóstico analítico.
Para averiguar por qué mecanismo el bacteriófago phi11 se adhiere a la pared celular de los estafilococos, los científicos utilizaron una combinación de métodos analíticos bioinformáticos, microbiológicos y de estructura. La caracterización de la proteína de unión al receptor Rbp se investigó inicialmente a través de inmunogoldcon anticuerpos específicos marcados. Las interacciones en los fagos se analizaron luego por microscopía electrónica y mediante estudios de infección. Estos datos demostraron que una unidad de construcción químicamente alterada esencial en el andamio de la pared celular es crucial para la interacción con la proteína de unión al receptor.
El análisis de la estructura de rayos X de la proteína de unión al receptor, que se llevó a cabo en Tübingen, reveló que la Rbp es una molécula compleja y alargada que consta de tres subunidades ". Además del componente de unión al receptor real, la proteínatambién posee una región de bisagra inusual que podría funcionar como un mecanismo de inclinación ", explica Stehle." Este mecanismo podría permitir que el fago se una a los receptores bacterianos de la pared celular que provienen de diferentes orientaciones ". Además, el Rbp contiene un elemento enzimáticamente activo, que aparentemente escapaz de digerir estructuras de azúcar en la superficie del organismo huésped para obtener acceso a los receptores reales. Los científicos esperan que el mecanismo subyacente de reconocimiento de receptores sea similar para muchos fagos que se unen al azúcar. "Nuestros estudios también contribuyen a una mejor comprensión de la evoluciónprocesos que involucran fagos ", concluye el científico.
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Materiales proporcionado por Universitaet Tübingen . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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