El cambio climático traerá un empeoramiento de las sequías que amenazan los cultivos. Una forma potencial de proteger los cultivos es rociándolos con un compuesto que induzca a las plantas a ser más resistentes a la sequía. Ahora, identificando el mecanismo molecular clave que permite que una planta minimice el aguapérdida, los investigadores pueden estar un paso más cerca de ese objetivo.
Frente a condiciones secas, las plantas pueden montar una defensa natural. Producen una hormona, llamada ácido abscísico, o ABA, que se une a una proteína, llamada receptor PYL, desencadenando una cadena de reacciones que eventualmente cierra los poros de la planta."No hay poca o ninguna pérdida de agua de las plantas", explicó Saurabh Shukla, un estudiante graduado de la Universidad de Illinois. "Conservan los recursos hídricos y sobreviven por períodos más largos".
La clave es la hormona ABA. Debido a su moderada estabilidad y complejidad molecular, ABA no se puede rociar directamente en los campos. Pero, Shukla dijo: "Si podemos entender cómo funciona la hormona, podemos diseñar alguna molécula que puedase rocía y hace el mismo trabajo para nosotros ". Si los investigadores pueden encontrar una molécula que no solo funcione de la misma manera que la hormona ABA, sino que también sea barata, estable y respetuosa con el medio ambiente, entonces los agricultores pueden usarla para hacer que sus cultivos se conviertan en sequía-resistente.
Pero los detalles de cómo funciona el ABA han sido esquivos. Las técnicas experimentales como la difracción de rayos X pueden tomar instantáneas de la hormona antes y después de unirse al receptor PYL, pero no pueden atrapar a las dos en el acto. Entonces Shuklay sus colegas recurrieron a las supercomputadoras.
Utilizando simulaciones dinámicas moleculares, los investigadores han revelado, por primera vez, los detalles moleculares de cómo ABA se une con el receptor PYL. Las simulaciones muestran, cuadro por cuadro, cómo y dónde se une la hormona con la proteína y la causacambiar de forma, lo que le permite activar la siguiente proteína en la secuencia que eventualmente le permite a la planta cerrar sus poros.
"Sabes exactamente lo que está sucediendo a escala microscópica", dijo Shukla. "Es como una película".
Y la película termina como debería. Los cuadros finales de la hormona unida al receptor coinciden con precisión con las estructuras cristalinas predichas por difracción de rayos X, confirmando la precisión de las simulaciones. El equipo presentará su trabajo durante la 61ª Reunión deLa Sociedad de Biofísica se celebró del 11 al 15 de febrero de 2017 en Nueva Orleans.
Los investigadores simularon solo dos tipos específicos de receptores PYL, que se encuentran en una pequeña planta con flores llamada A. thaliana. Aún así, dijo Shukla, sus resultados son ampliamente aplicables porque la estructura de los receptores PYL es muy similar en todas las especies. Para PYLreceptores cuyas estructuras cristalinas son conocidas, su bolsillo de unión la parte de la proteína que se une al ABA es la misma. La estructura que rodea el bolsillo también es similar. Estas similitudes significan que el mismo mecanismo de unión probablemente tenga lugar en todas las plantas.
Si bien los investigadores aún pueden querer confirmar este mecanismo en otras plantas, como el arroz, cuya estructura del receptor PYL es conocida, la búsqueda de un imitador ABA ahora puede comenzar, dijo Shukla. Los investigadores tendrán que realizar rigurosos cálculos computacionales y genéticosestudios para identificar dicho compuesto. El objetivo es encontrar un compuesto que pueda funcionar en todas las especies sin recurrir a la ingeniería genética. Pero probablemente pasará al menos una década antes de que algún producto esté en el mercado, dijo Shukla.
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Materiales proporcionado por Sociedad biofísica . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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