Los científicos han descubierto que una proteína fijadora de hielo fcIBP de la microalga del hielo marino no encaja en la clasificación convencional de proteínas fijadoras de hielo, lo que sugiere mecanismos desconocidos detrás de su propiedad anticongelante. Este hallazgo podría conducir a una aplicación más amplia de laproteína anticongelante en las industrias alimentaria y médica.
Los organismos que viven en zonas frías producen proteínas que se unen al hielo anticongelantes para evitar que se congelen hasta morir. Estas proteínas se han clasificado en dos grupos; el tipo hiperactivo se adhiere a las caras basales hexagonales de los cristales de hielo para inhibir el crecimiento de los cristales de hielo yreduce la temperatura de congelación hasta en seis grados C, mientras que el tipo moderado no se adhiere a las caras basales y reduce la temperatura de congelación en no más de 1 grado C.
"Muchos estudios sobre proteínas de unión al hielo se han centrado en perspectivas bioquímicas, pero estas proteínas solo se han investigado recientemente desde el punto de vista de la física del crecimiento de cristales", dice el profesor Gen Sazaki del equipo de investigación de la Universidad de Hokkaido.
Los investigadores utilizaron su cámara original, desarrollada en el Instituto de Ciencias de Baja Temperatura de la Universidad de Hokkaido, que les permitió observar en detalle el crecimiento de los cristales de hielo en el agua. La morfología de los cristales de hielo a los que se había adherido fclBP se observó bajo microscopios y suse midieron con precisión las tasas de crecimiento.
"Para nuestra sorpresa, descubrimos que fclBP, que se sabe que es eficaz para reducir el punto de congelación en menos de 1 grado C, se adhiere tanto a las caras basales como a las del prisma, lo que afecta el crecimiento de los cristales de hielo", dice el Dr.Maddalena Bayer-Giraldi, primera autora del Alfred-Wegener-Institute, Helmholtz Center for Polar and Marine Research AWI. Cuando la temperatura del agua no era muy baja, se inhibía el crecimiento de cristales y los cristales de hielo se facetaban, apareciendo como placas hexagonales,un fenómeno nunca visto en los cristales de hielo en agua pura. Cuando la temperatura del agua era lo suficientemente baja, los cristales de hielo tomaban una forma de dendrita normal. Pero debido a que fclBP suprimió el crecimiento de cristales de hielo en las caras del prisma, las ramas de las dendritas se volvieron más estrechas, lo que permitió una liberación más fácilde calor y, por lo tanto, el crecimiento más rápido de las puntas de las ramas de cristal.
El estudio mostró que la fclBP se adhiere a las caras basales y prismáticas de los cristales de hielo, aunque es capaz de reducir el punto de congelación en menos de 1 grado C aproximadamente, desafiando la clasificación convencional de proteínas de unión al hielo ". Proteína de unión al hielo.Las funciones no pueden evaluarse únicamente por la unión de las proteínas a las caras basales o por la inhibición del crecimiento de los cristales de hielo. Necesitamos comprender los mecanismos moleculares detrás de sus propiedades anticongelantes. Una mayor comprensión de las proteínas que mantienen el hielo podría conducir a su aplicación en la conservación de alimentosy órganos vivos, así como en criocirugía ", dice la Dra. Maddalena Bayer-Giraldi.
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Materiales proporcionado por Universidad de Hokkaido . Nota: el contenido se puede editar por estilo y longitud.
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