La enfermedad de Alzheimer es un trastorno neurodegenerativo progresivo que conduce a la demencia a través de la disfunción neuronal avanzada y la muerte. Una persona con enfermedad de Alzheimer sufre la pérdida de control sobre las habilidades de pensamiento, memoria y lenguaje. Además, la enfermedad tiene un costo emocional, social y económico enmiembros de la familia de las personas que viven con la enfermedad. La enfermedad de Alzheimer también es una carga para el sistema de atención médica en los EE. UU.se espera que el número continúe aumentando.
Actualmente, la teoría predominante detrás de la enfermedad de Alzheimer es la "hipótesis amiloide", que establece que niveles anormalmente elevados de péptidos beta Aβ amiloides fuera de las células cerebrales producen una variedad de agregados Aβ de bajo peso molecular que son tóxicos para el sistema nerviosoEstos agregados Aβ interactúan directamente con las células objetivo y conducen a la muerte celular.
Durante la 61ª Reunión Anual de la Sociedad de Biofísica, que se celebrará del 11 al 15 de febrero de 2017, en Nueva Orleans, Luisiana, Antonio De Maio, profesor de cirugía y neurociencia en la Universidad de California, San Diego UCSD, presentarásu trabajo busca los mecanismos específicos detrás de la toxicidad inducida por Aβ para las células, o citoxicidad.
Las células expuestas a condiciones estresantes responden expresando proteínas de choque térmico hsps, cuyo trabajo es preservar la viabilidad celular. Hsp70, en particular, es una chaperona molecular que juega un papel importante en el plegamiento de proteínas y la solubilización de polipéptidos agregados mal plegadosproteínas dentro de las células.
Los investigadores estaban interesados en Hsp70 porque, según De Maio, también se ha encontrado fuera de las células, potencialmente coexistiendo con péptidos Aβ. Su equipo observó que HsP70, de hecho, redujo la oligomerización de péptidos Aβ.
Significativamente, los investigadores dedujeron aún más que la reducción de la oligomerización de Aβ, donde las moléculas de monómero individuales se unen para formar un oligómero más largo, podría dar como resultado una menor toxicidad celular, tal vez al bloquear el ensamblaje de los canales de iones Aβ.encontrado, demostrando una reducción sustancial, aproximadamente el 70 por ciento, de la toxicidad del péptido Aβ tras la coexposición a Hsp70.
"Con base en estas observaciones, predijimos que inducir la liberación extracelular de Hsp70 podría tener un efecto beneficioso sobre la enfermedad de Alzheimer", dijo De Maio. "Pero debe tenerse en cuenta que no conocemos ningún potencial a largo plazoefectos secundarios de Hsp70 extracelular para la salud humana "
Si bien es extremadamente prometedor en esta etapa, "se necesitan más investigaciones de la interfaz entre Hsp70 y péptidos Aβ para cualquier desarrollo adicional", dijo De Maio.
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