Abra un huevo, déjelo deslizar en una sartén caliente y casi de inmediato la clara y resbaladiza clara de huevo se vuelve blanca y firme. Lo que observa casualmente al freír un huevo es un fenómeno bioquímico importante llamado desnaturalización de proteínas.
Las proteínas se producen en las células como moléculas con forma de hilo, que luego se unen en una estructura específica de proteína: algunas son esféricas, otras tubulares. Estas estructuras se desintegran durante la desnaturalización; las proteínas vuelven a tener forma de hilo y como resultado pierden sufunción.
¿Desnaturalización de una sola vez?
Investigaciones previas basadas en análisis computacionales han asumido que una gran parte de las proteínas de una célula se desnaturalizan cuando se excede el estrecho rango de temperatura en el que las proteínas funcionan de manera óptima. Para la bacteria intestinal E. coli , la temperatura óptima es de aproximadamente 37 ° C; cualquier cosa por encima de 46 ° C y las bacterias mueren porque las estructuras de las proteínas colapsan.
Esta suposición básica está siendo revocada por un equipo de investigadores dirigido por Paola Picotti, profesora asistente de bioquímica en ETH Zurich. En un estudio que acaba de ser publicado en la revista ciencia , los investigadores muestran que solo una pequeña fracción de proteínas clave se desnaturaliza al mismo tiempo cuando se alcanza un umbral crítico de temperatura.
En su estudio, el más completo jamás realizado sobre este tema, examinaron y compararon la totalidad de todas las proteínas, el proteoma, de cuatro organismos a diferentes temperaturas. Los investigadores expusieron la bacteria intestinal E. coli , células humanas, células de levadura y la bacteria resistente al calor T. thermophilus para aumentar gradualmente las temperaturas hasta 76 ° C. Después de cada incremento de temperatura, los científicos midieron las proteínas presentes en las células y determinaron sus características estructurales. En total, los investigadores analizaron 8,000 proteínas.
Los componentes clave colapsan primero
"Gracias a esta investigación, ahora podemos demostrar que solo unas pocas proteínas colapsan a la temperatura a la que muere la bacteria", dice Picotti. "No pudimos confirmar la predicción de que la mayoría de las proteínas de un organismo se desnaturalizan al mismo tiempohora."
Aproximadamente 80 de las proteínas examinadas colapsaron tan pronto como la temperatura excedió el óptimo específico de la especie en unos pocos grados. Aunque constituyen solo una pequeña fracción de las proteínas de una célula, esto resulta fatal para la célula ya que algunos de estos tiposde las proteínas tienen funciones vitales o son componentes clave en una gran red de proteínas. "Tan pronto como estos componentes clave fallan, la célula no puede continuar funcionando", dice Picotti.
La flexibilidad puede hacer inestabilidad
Que los componentes clave de un sistema biológico son sensibles al calor a primera vista parecería ser una falla evolutiva. Sin embargo, estas proteínas a menudo son inestables como resultado de su flexibilidad, lo que les permite realizar diversas tareas en la célula, dice el bioquímico. "La flexibilidad y la estabilidad pueden ser mutuamente excluyentes. La célula tiene que hacer un compromiso".
Los investigadores también muestran que las proteínas más estables y las menos propensas a pliegues aberrantes o patológicos también son las más comunes en las células. Desde la perspectiva de la célula, esto tiene más sentido. Se invirtió y las proteínas más comunes fueronpara mal plegar el más rápido, la célula tendría que invertir mucha energía en su reconstrucción o eliminación. Por esta razón, las células aseguran que las proteínas comunes sean más estables que las raras.
Pero por qué son T. thermophilus ¿bacterias no afectadas incluso por temperaturas superiores a 70 ° C? Según los investigadores, estas células estabilizarían preferentemente las proteínas más sensibles al calor y funcionalmente cruciales, como a través de secuencias proteicas adaptadas.
Bacterias tolerantes al calor para procesos industriales
Los hallazgos de Picotti podrían usarse para ayudar a modificar genéticamente organismos para soportar temperaturas más altas. Hoy en día, ciertos químicos, como el etanol, se producen biotecnológicamente con la ayuda de bacterias. Pero estas bacterias a menudo funcionan solo en una ventana de temperatura estrecha, lo que limitaSi la producción pudiera continuar a temperaturas más altas, el rendimiento podría optimizarse sin dañar la bacteria.
Los investigadores también encontraron evidencia de que ciertas proteínas desnaturalizadas tienden a agruparse nuevamente a temperaturas aún más altas y a formar agregados. En las células humanas, Picotti y sus colegas encontraron que la proteína DNMT1 primero se desnaturaliza con el aumento del calor y luego se agrega con otros de su tipo.Estas y otras proteínas con propiedades similares están asociadas con trastornos neurológicos, como el Alzheimer o el Parkinson.
Primer estudio integral de estabilidad
Este estudio es el primero en investigar la estabilidad térmica de las proteínas de varios organismos a gran escala directamente en la matriz celular compleja. Las proteínas no se aislaron del fluido celular ni se purificaron para realizar las mediciones. Para su estudio, los investigadores rompieronlas células se abren y luego miden la estabilidad de todas las proteínas directamente en el líquido celular a diferentes temperaturas.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por ETH Zúrich . Original escrito por Peter Rüegg. Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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