La vida puede prosperar en algunos de los ambientes más extremos del planeta. Los microbios florecen dentro de respiraderos geotérmicos calientes, debajo del hielo gélido que cubre la Antártida y bajo inmensas presiones en el fondo del océano. Para que estos organismos sobrevivan y funcionen, así debelas enzimas que les permiten vivir y crecer. Ahora, los investigadores de la Universidad de Georgetown se han centrado en lo que permite que ciertas enzimas funcionen bajo presiones extremas. El equipo presentará su trabajo durante la 61ª Reunión de la Sociedad de Biofísica celebrada del 11 al 15 de febrero., 2017 en Nueva Orleans.
Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones bioquímicas críticas en un organismo. Para que una enzima funcione, su estructura molecular debe ser estable y flexible. Para facilitar una reacción, una enzima podría tener que adoptar diferentes formas, conocidas como conformaciones, tales comocomo una conformación abierta o cerrada: un movimiento mecánico que fallaría si su estructura molecular estuviera demasiado floja o demasiado apretada.
"La forma general de la proteína debe mantenerse, de lo contrario se desplegará y no hará nada, pero también debe ser lo suficientemente flexible para que esta forma pueda transformarse en diferentes conformaciones funcionales", dijo Qi Huang, un estudiante graduado en ToshikoEl laboratorio de Ichiye en la Universidad de Georgetown.
Las temperaturas más altas aflojarían las interacciones atómicas en una enzima, haciéndola menos estable pero más flexible. Las altas presiones comprimirían la enzima y la obligarían a volverse más rígida, haciéndola más estable pero menos flexible. Entonces, para una enzima en condiciones extremaspara funcionar, debe adaptarse para tener el nivel correcto de estabilidad y flexibilidad. Una enzima adaptada a altas presiones, por ejemplo, podría ser más flexible que si se adaptara a las presiones normales.
Para comprender mejor el efecto de la presión sobre una enzima y, en particular, cómo afecta su flexibilidad, los investigadores dirigidos por Ichiye usaron computadoras para simular el comportamiento de una enzima a nivel molecular, bajo diversas presiones y temperaturas.
Los investigadores querían saber qué aspecto de la flexibilidad de una enzima le permite funcionar bajo altas presiones. En general, una enzima podría ser más flexible, como un tazón de gelatina, o más flexible solo en las articulaciones, como un robot.podría ser flexible en ambos sentidos
Los investigadores se centraron en una enzima bien estudiada llamada dihidrofolato reductasa, que se encuentra en la conocida E. coli, una bacteria que vive en condiciones normales, llamada mesófilo. También estudiaron una versión de alta presión de la enzima que se encuentra enM. profundo, un microbio que se encuentra en el fondo del Atlántico, lo que lo convierte tanto en un organismo piezofílico amante de la presión como en un organismo psicrófilo amante del frío.
Al comparar los dos microbios, los investigadores descubrieron que lo más importante es el movimiento colectivo que involucra pequeños grupos de átomos que influyen en la naturaleza gelatinosa de la proteína. Una enzima mesofílica debería funcionar mejor bajo presiones normales, mientras que una enzima piezofílica debería funcionarmejor bajo altas presiones. Los investigadores encontraron que cuando estas enzimas funcionaban mejor, sus movimientos colectivos eran similares y para que una enzima piezofílica se adaptara a altas presiones, necesitaba ajustar su movimiento colectivo para que coincidiera con el movimiento de un mesófilo bajo presión normal.
Comprender cómo prosperan estos llamados extremófilos ayuda a los científicos a evaluar en qué condiciones puede existir la vida, ya sea en el océano, en las profundidades subterráneas o incluso en el espacio exterior, dijo Huang.
Este tipo de estudios podría incluso ayudar a los investigadores a diseñar proteínas de organismos mesofílicos para trabajar en condiciones extremas. "Podemos cambiar la secuencia de ADN o los aminoácidos de una proteína mesofílica y hacer que funcione bajo alta presión, bajas o altas temperaturas, solocomo esos extremófilos ", dijo Huang. Eso podría ser útil en entornos industriales, por ejemplo, en la fabricación de biocombustibles y otros productos químicos que requieren condiciones extremas para una producción óptima. Conocer los límites de la vida microbiana también podría ser útil para esterilizar y preservar los alimentos a gran escala.procesamiento a presión.
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Materiales proporcionado por Sociedad biofísica . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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