Las proteínas se encuentran entre las biomoléculas más importantes y son los mediadores clave de la comunicación molecular entre y dentro de las células. Para que dos proteínas puedan unirse, las regiones específicas de su estructura tridimensional tienen que coincidir exactamente entre sí, como una claveeso encaja en una cerradura. La estructura de las proteínas es extremadamente importante para su funcionamiento y para desencadenar la respuesta requerida en las células. Ahora los investigadores de la Universidad de Zurich, junto con colegas de Dinamarca y los Estados Unidos, han descubierto que las proteínas no estructuradas también pueden tenerinteracciones de ultra alta afinidad.
como fideos hervidos en agua
Una de estas proteínas es la histona H1, que como componente de la cromatina es responsable del empaquetamiento del ADN. Su compañero de unión, la protimosina α, actúa como una especie de lanzadera que deposita y elimina la histona del ADN. Este proceso determina sino se pueden leer genes en partes específicas del ADN. Ambas proteínas están involucradas en varios procesos reguladores en el cuerpo, como la división y proliferación celular, y por lo tanto también juegan un papel cuando se trata de una serie de enfermedades, como el cáncer.Schuler, profesor del Departamento de Bioquímica de la UZH y jefe del proyecto de investigación publicado en Naturaleza , explica: "Lo interesante de estas proteínas es que están completamente desestructuradas, como fideos hervidos en agua". Cómo tales proteínas desordenadas deberían poder interactuar de acuerdo con el principio de llave / cerradura había desconcertado al equipo de investigadores.
Ultra alta afinidad a pesar de la falta de estructura
Lo que es notable es que las dos proteínas se unen entre sí con mucha más fuerza que el promedio de las proteínas asociadas. El equipo de investigación utilizó la espectroscopía de fluorescencia de una molécula y de resonancia magnética nuclear para determinar la disposición de las proteínas. Observadas de forma aislada, muestrancadenas proteicas no estructuradas extendidas. Las cadenas se vuelven más compactas tan pronto como ambos compañeros de unión se unen y forman un complejo. La fuerte interacción es causada por la fuerte atracción electrostática, ya que la histona H1 tiene una carga altamente positiva mientras que la prototina α tiene una carga muy negativa.Más sorprendente fue el descubrimiento de que el complejo de proteínas también estaba completamente desestructurado, como lo confirmaron varios análisis.
Desestructurado, pero complejo altamente dinámico
Para investigar la forma del complejo proteico, los investigadores etiquetaron ambas proteínas con sondas fluorescentes, que luego agregaron a sitios seleccionados en las proteínas. Junto con las simulaciones por computadora, este mapa molecular arrojó los siguientes resultados: la histona 1 interactúa con la protimosina αpreferiblemente en su región central, que es la región con la mayor densidad de carga. Además, se descubrió que el complejo es altamente dinámico: la posición de las proteínas en el complejo cambia extremadamente rápido, en una cuestión de aproximadamente 100 nanosegundos.
Nuevo mecanismo de interacción probablemente extendido
Es probable que el comportamiento de interacción descubierto por los investigadores de la UZH sea bastante común. Los seres vivos tienen muchas proteínas que contienen secuencias altamente cargadas y pueden formar tales complejos proteicos. Hay cientos de tales proteínas solo en el cuerpo humano ".Es probable que la interacción entre proteínas altamente cargadas y desordenadas sea un mecanismo básico para el funcionamiento y la organización de las células ", concluye Ben Schuler. Según el biofísico, los libros de texto deberán revisarse para tener en cuenta esta nueva forma de unión. El descubrimiento esTambién es relevante para el desarrollo de nuevas terapias, ya que las proteínas no estructuradas no responden en gran medida a las drogas tradicionales, que se unen a estructuras específicas en la superficie de la proteína.
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Materiales proporcionado por Universidad de Zurich . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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