Tanto los humanos como muchas otras criaturas necesitan oxígeno para sobrevivir. En la conversión de nutrientes en energía, el oxígeno se convierte en agua, de lo cual es responsable la enzima oxidasa. Representa el último paso de la llamada cadena respiratoria.
Mientras que los humanos tienen solo un tipo de estas oxidasas, el organismo modelo bacteriano Escherichia coli E. coli tiene tres enzimas alternativas disponibles. Para comprender mejor por qué E. coli y otras bacterias necesitan múltiples oxidasas, la profesora Bettina Böttcher deEl Centro Rudolf Virchow, en colaboración con el profesor Thorsten Friedrich Universidad de Friburgo, determinó la estructura molecular de la citocromo bd oxidasa de E. coli. Este tipo de oxidasa se encuentra solo en bacterias y arqueas microbianas.
Las bacterias tienen otros tipos de oxidasa
Los citocromos del mismo nombre, dos del tipo by uno del tipo d, son los grupos clave que contienen hierro que permiten la función de la oxidasa. En el citocromo d, el oxígeno se une y se convierte en agua. La determinación de la estructura reveló queLa arquitectura de la citocromo bd oxidasa de E. coli es muy similar a la estructura de otra bacteria, Geobacillus thermodenitrificans. "Sin embargo, para nuestra gran sorpresa, descubrimos que un citocromo b y un citocromo d han cambiado de posición y, por lo tanto, el sitio de conversión de oxígeno dentrola enzima ", informa el profesor Thorsten Friedrich.
La causa de este cambio podría ser que la citocromo bd oxidasa podría cumplir una segunda función: además de la producción de energía, puede servir para proteger contra el estrés oxidativo y el estrés por nitróxidos. Las cepas bacterianas particularmente patógenas muestran una alta actividad del citocromobd oxidasa: dado que los humanos no tienen este tipo de oxidasa, estos resultados podrían proporcionar indicaciones importantes sobre el desarrollo de nuevos antimicrobianos que se dirigen a la citocromo bd oxidasa de patógenos como las micobacterias.
Importante para este éxito fue el nuevo microscopio electrónico de alto rendimiento, que ha sido operado desde 2018 bajo la dirección del profesor Böttcher en el Centro Rudolf Virchow. "El citocromo bd oxidasa fue una muestra desafiante para la microscopía crioelectrónica porque esuna de las proteínas de membrana más pequeñas cuya estructura se ha determinado con esta técnica ", explica la profesora Bettina Böttcher.
Las características especiales de esta técnica son temperaturas extremadamente bajas de hasta 180 grados centígrados y una resolución que se mueve en el orden de los átomos. Permite estudiar moléculas biológicas y complejos en solución previamente congelados y reconstruir susestructura tridimensional. Con un voltaje de 300,000 voltios, el microscopio acelera los electrones con los cuales "escanea" las muestras.
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Materiales proporcionado por Universidad de Würzburg . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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