Los combustibles para vehículos hechos con desechos de plantas son sostenibles y respetuosos con el clima. Desafortunadamente, la energía en los tallos, la corteza y las ramitas está encerrada en celulosa, que es difícil de romper por las enzimas utilizadas para transformar la celulosa en azúcar, que luego puede fermentarseen alcohol
Una familia de enzimas, las monooxigenasas de polisacáridos líticos LPMO, facilitan la transformación de la celulosa. Son el camino a seguir. Los químicos de la Universidad de Copenhague ahora han dado un paso adelante para comprender cómo funcionan los LPMO al mostrar cómo estas enzimas se unen acelulosa. Esto puede ser increíblemente importante para, entre otras cosas, el desarrollo y la producción de biocombustibles sostenibles.
Kristian Frandsen es estudiante de doctorado en el Departamento de Química de la Universidad de Copenhague. Junto con el Profesor Asociado Lo Leggio y el Gerente de Laboratorio Jens-Christian Navarro Poulsen, él es parte de CESBIC, un consorcio de investigación internacional que incluye a la compañía danesa Novozymes y otrosHoy, el equipo de investigación tendrá su artículo 'La base molecular de la escisión de polisacáridos por monooxigenasas de polisacáridos líticos' publicado en la revista Biología química de la naturaleza .
En gran parte, los desechos vegetales consisten en celulosa, un polímero rico en energía compuesto de azúcar glucosa, unidos en cadenas. La glucosa se fermenta en alcohol que puede usarse como combustible. Kristian Frandsen, el primer autor del artículo, explicaque LPMO facilita el camino a la celulosa para otras enzimas, lo que les facilita la descomposición de la celulosa. De hecho, comprender la mecánica de este proceso es crucial.
"Somos los primeros en obtener una imagen de una LPMO en la primera etapa del proceso de descomposición, y en alta resolución, nada menos. En combinación con los conocimientos bioquímicos y espectroscópicos de nuestros colegas, todo el equipo de investigadores ha podidolograr una apreciación detallada de los mecanismos químicos. Es decir, cómo la enzima es capaz de eliminar la celulosa en el nivel subatómico ". Frandsen espera que estos conocimientos faciliten la optimización de la producción de enzimas nuevas y aún más efectivas."Además, el proyecto me ha proporcionado contacto con muchos expertos internacionales", dice Frandsen.
El supervisor de doctorado de Frandsen, Profesor Asociado Lo Leggio, se refiere al trabajo como un gran avance. Si bien las primeras LPMO se identificaron a fines de la década de 1990, se sospechó que eran glucósidos hidrolasas, un tipo de enzima que rompe enlaces usando aguamoléculas. Más tarde se descubrió que estas enzimas usaban oxígeno conocido como oxidación. Al mismo tiempo, también se descubrió que un ion de cobre era esencial para el proceso.
"Sabíamos cómo se veían las enzimas por sí mismas durante bastante tiempo. Este conocimiento era importante como función de los controles de forma. Pero muchos en el campo de LPMO consideran la comprensión de cómo los LPMO se unen a la celulosa como una especie de" Santo Grial"Sin ese conocimiento, es imposible entender los detalles de lo que controla la reacción. Con la cristalografía de rayos X, ahora hemos podido tomar algunas instantáneas en cristales de LPMO que estaban empapados con trozos de celulosa, lo que nos permitedetalle de testigo a nivel atómico ", explica Lo Leggio.
Los investigadores de UCPH han utilizado la cristalografía de rayos X para arrojar luz sobre la interacción de las enzimas LPMO con la celulosa. Para hacer esto, los fragmentos de celulosa debían unirse a los cristales de la enzima. Jens-Christian Navarro Poulsen, el grupomiembro responsable del laboratorio de cristalización, explica :
"Nuestro grupo ya había realizado intentos fallidos con otras LPMO para crear un cristal en el que se uniera el sustrato, la celulosa. Y sabemos que muchos otros grupos han realizado experimentos similares. Por lo tanto, fue un gran momento cuando recibimos elBuenas noticias de Kristian de que los fragmentos de celulosa eran evidentes en la estructura ", dice Poulsen.
Los experimentos de rayos X vitales se llevaron a cabo en el MAXlab en Lund, Suecia y en las instalaciones de ESRF en Grenoble, Francia.
Además del Departamento de Química y Novozymes de UCPH, la compañía que identificó y produjo la enzima para los experimentos, los socios del consorcio internacional son la Universidad de Cambridge, la Universidad Aix-Marseille y la Universidad de York.
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Materiales proporcionado por Facultad de Ciencias - Universidad de Copenhague . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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