Los químicos de la Universidad de Basilea han logrado utilizar simulaciones por computadora para dilucidar estructuras transitorias en proteínas. En la revista Angewandte Chemie , los investigadores establecieron cómo las simulaciones por computadora de los detalles a nivel atómico pueden usarse para comprender los modos de acción de las proteínas.
Usando química computacional, es posible caracterizar el movimiento de átomos individuales de una molécula. Hoy, las últimas técnicas de simulación permiten a los científicos describir cuantitativamente la dinámica de las moléculas y sistemas que contienen cientos de miles de átomos. Estas técnicas son importantes, más arribatodo, para caracterizar estados moleculares que son difíciles de observar directamente en experimentos debido a su corta vida útil. Aquí, las simulaciones por computadora son una fuente de información valiosa complementaria.
La función de una proteína está determinada por su estructura y dinámica. Es particularmente importante que se conozca la información relevante para la naturaleza de las estructuras y los procesos moleculares en el sitio activo, es decir, el lugar donde tienen lugar las reacciones químicas.La ruptura de los enlaces químicos es un proceso dinámico que resulta en cambios estructurales. La dinámica observable generalmente resulta en estados estables baja energía que se alcanzan a través de uno o más pasos intermedios metaestables energía más alta. Si un estado metaestable puede detectarse directamente enun experimento depende de su vida útil. Si es demasiado corto, solo hay métodos de detección indirectos disponibles.
La computadora determina la geometría atómica Ahora, un equipo de investigación dirigido por el Prof. Markus Meuwly del Departamento de Química de la Universidad de Basilea ha utilizado simulaciones de dinámica molecular para caracterizar el comportamiento espacial y temporal de la proteína mioglobina. La mioglobina desempeña un papel importante enEl transporte de oxígeno dentro de las células y se encuentra principalmente en el tejido muscular. El monóxido de nitrógeno, que se forma en las células, es un mensajero reactivo y de corta duración que es importante en la regulación de la vasodilatación bajo hipoxia.
"El proceso por el cual el monóxido de nitrógeno se une a la mioglobina ya está bien caracterizado experimentalmente, lo cual es importante para la calibración de las simulaciones por computadora", explica Meuwly. "También hay evidencia experimental de la existencia de intermedios metaestables, pero nuestras simulaciones proporcionan informaciónen la estructura química subyacente y la dinámica de estos intermedios, y por lo tanto la función de la proteína.
Por lo tanto, junto con las observaciones experimentales, las simulaciones por computadora son la base para la comprensión de los sistemas químicos y biológicos complejos. En consecuencia, este enfoque combinado también proporciona un punto de partida para preguntas adicionales que deben abordarse; por ejemplo, la adaptación y optimización de proteínaso agentes farmacéuticos activos. Esto requiere una comprensión de los procesos subyacentes a nivel molecular y atómico.
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Materiales proporcionado por Universität Basel . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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