La traducción del código genético en las proteínas es un proceso central en la vida y tiene lugar en el ribosoma, una molécula gigante que consta de dos subunidades. Aquí es donde se forman largas cadenas de aminoácidos como en una línea de ensamblaje. Un grupo de investigación interdisciplinariode la Universidad Goethe de Frankfurt, el EMBL en Heidelberg y el Centro Genético de la Universidad de Munich LMU ahora han logrado resolver la estructura de un jugador central en este proceso unido a la pequeña subunidad ribosómica: la proteína que contiene un hierro únicoEl dominio de azufre con el apodo de "Martillo de hierro" divide las dos subunidades del ribosoma cuando se completa una cadena de proteínas para que pueda comenzar la producción de una nueva proteína.
Las dos subunidades del ribosoma tienen que dividirse activamente una vez que la cadena de proteínas está completa; de lo contrario, se producen errores en la traducción del ARNm: la investigación ignoró este hecho durante mucho tiempo. El jugador central en este proceso de "reciclaje de ribosomas" es esencial y altamente dinámicometaloenzima ABCE1. El dominio de hierro-azufre de ABCE1, conocido como el "Martillo de hierro", gira y presiona las subunidades ribosómicas como una palanca.
Para descubrir esto, el grupo de investigación dirigido por el profesor Robert Tampé en el Instituto de Bioquímica de la Universidad Goethe de Frankfurt aisló un complejo de la subunidad ribosómica pequeña con ABCE1 complejo post-división mediante un método de preparación innovador.químicamente arreglado y cortado en pedazos, mientras se conservaba la información de distancia original.
En el EMBL en Heidelberg, los investigadores utilizaron espectrometría de masas altamente avanzada para analizar estos pequeños fragmentos y relacionarlos entre sí revelando sus distancias originales en escala nanométrica. El grupo en Munich luego examinó el complejo reconstruido con un electrón criogénico de alta resoluciónmicroscopio y pude reconstruir un modelo 3D del complejo posterior a la división con ABCE1 fuertemente unido a partir de una vasta colección de imágenes de partículas individuales.
El profesor Robert Tampé resume la importancia de estos resultados: "Hemos forzado a la enzima multidominio rebelde y agresiva ABCE1 a un estado nuevo e inesperado en el ribosoma y utilizamos la experiencia combinada de tres institutos para enriquecer el conocimiento de los libros de texto para las generaciones futuras deestudiantes "
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Materiales proporcionado por Goethe-Universität Frankfurt am Main . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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