Evolution es un ingeniero, no un ingeniero. "Evolution no produce novedades desde cero. Funciona con lo que ya existe", escribió el premio Nobel François Jacob en 1977, y los biólogos continúan encontrando que esto es cierto.
Caso en cuestión: un equipo de científicos dirigido por investigadores de la Universidad de California en Santa Bárbara descubrió que las proteínas opsina múltiples, conocidas por décadas para ser necesarias para la visión, también funcionan como receptores del gusto. El hallazgo, que aparece en Biología actual , representa una función independiente de la luz para las opsinas, y plantea preguntas sobre el propósito de estas proteínas en los organismos antiguos.
"Este es el primer ejemplo de un papel de las opsinas en el sabor o en cualquier forma de sensación química", dijo el coautor Craig Montell, un distinguido profesor de biología molecular, celular y del desarrollo.
Los científicos a fines del siglo XIX descubrieron el papel sensorial de la luz de la rodopsina, que consiste en una opsina unida a la retina, una forma de vitamina A, y desde entonces se ha convertido en el receptor sensorial más estudiado. Hasta hace poco, los investigadores creían quela familia de las proteínas de rodopsina solo participó en la recepción de la luz. Sin embargo, en 2011, Montell y sus colegas descubrieron que una opsina permite que la mosca de la fruta Drosophila melanogaster detecte pequeños cambios de temperatura dentro de su rango cómodo.
Los animales tienen muchos tipos de proteínas sensoriales que responden a los estímulos del medio ambiente. Algunos requieren un estímulo fuerte, como el calor hirviendo, para activarse. Las rodopsinas pueden responder a cambios muy sutiles o niveles muy bajos de estímulos, como esosen condiciones de luz muy tenue, y luego inicie una cascada molecular que amplifique la señal, activando en última instancia una respuesta sensorial.
Los investigadores en el laboratorio de Montell utilizaron ácido aristolochic, un compuesto tóxico y amargo que se encuentra en algunas plantas, para estudiar los receptores gustativos en las moscas de la fruta. Las altas concentraciones de este químico amargo activan las neuronas gustativas de las moscas al abrir directamente una proteína de canal llamada TRPA1, que permite que el calcio y el sodio entren en las células. Esto conduce a un sabor amargo que los animales evitan. Sin embargo, las moscas también evitan incluso el ácido aristolochic altamente diluido, que no es una señal lo suficientemente fuerte como para abrir los canales directamente.
Montell y la autora principal, Nicole Leung, quien recientemente completó sus estudios predoctorales en la Universidad de California en Santa Bárbara, sospechaban que las moléculas de opsina también podrían estar trabajando en la detección de señales químicas sutiles, a través de un proceso de amplificación de señal.
Presentaron a las moscas con una opción entre azúcar solo o azúcar enriquecida con ácido aristolochic diluido. Como era de esperar, las moscas rechazaron el azúcar mezclado con el químico amargo y se comieron el azúcar puro.
Los científicos luego criaron moscas de la fruta con mutaciones que les impidieron sintetizar diferentes proteínas opsina. Descubrieron que las moscas con defectos en cualquiera de los tres tipos de opsinas no podían detectar las pequeñas concentraciones de ácido, y comieron cantidades casi iguales deazúcar azucarada con el compuesto amargo como el azúcar puro. Sin embargo, los animales mutantes aún eran sensibles a grandes cantidades del compuesto amargo, que continuaron evitando. Según Montell, las grandes cantidades del químico amargo activaron directamente el canal TRPA1,que todavía estaba presente en las moscas que faltaban las opsins.
El equipo demostró que el ácido aristolochic activó estas opsinas al unirse al mismo sitio que la retina normalmente lo hace en la rodopsina. Al igual que las rodopsinas activadas por una luz muy tenue, las opsinas activadas químicamente iniciaron una cascada molecular que amplificó las pequeñas señales.Esto permitió a las moscas detectar concentraciones del compuesto que de otra manera serían insuficientes para desencadenar una respuesta en sus neuronas sensoriales.
"Las rodopsinas se descubrieron en la década de 1870", dijo Montell, "por lo que descubrir que las opsinas tienen un papel en el sabor después de 150 años es bastante emocionante".
Montell especula que la quimiorrecepción puede haber sido el papel original de las proteínas opsina. La recepción de productos químicos, dijo, es un requisito más básico para la vida que la recepción de la luz. Saber qué comer y qué productos químicos peligrosos evitar sirve para una función de supervivencia más antiguaque la capacidad de detectar la luz. Quizás por casualidad, se aventuró, una retina se unió a una opsina y le confirió sensibilidad a la luz.
Tras el descubrimiento de Montell en 2011 de que las opsinas funcionan en la sensación de temperatura, otro grupo descubrió que las opsinas juegan un papel en la audición en las moscas. Ahora, con la demostración de que las opsinas también son receptores del gusto, Montell sospecha que pueden estar involucradas en sentidos aún más.
"En todos los casos, proporcionan un mecanismo para detectar niveles bajos de estímulos al iniciar una cascada de amplificación", dijo.
El nuevo hallazgo probablemente se extiende más allá de las moscas de la fruta que los científicos estudiaron. "Las ramificaciones son que tal vez las opsinas representan una nueva clase de receptor de sabor en los mamíferos, incluidos los humanos", dijo Montell, una hipótesis que el equipo está investigando actualmente.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Universidad de California - Santa Bárbara . Original escrito por Harrison Tasoff. Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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