Utilizando la resolución subatómica, los investigadores han obtenido información sobre el modus operandi dinámico de dos proteínas de cambio que son responsables de la importación de compuestos en el núcleo y del crecimiento celular. El equipo dirigido por el profesor Dr. Klaus Gerwert del Departamento de Biofísica delRuhr-Universität Bochum, junto con socios de Dortmund y Shanghai, combinaron diferentes métodos para obtener una resolución de una centésima parte del diámetro atómico. Revista de Química Biológica dedicó su historia de portada a este tema.
Las proteínas de cambio Ran y Ras controlan procesos importantes en la célula
Las proteínas de cambio Ran y Ras controlan procesos importantes como la importación de sustancias en el núcleo y el crecimiento celular. Un deterioro de su función puede desencadenar enfermedades graves. Una proteína Ras ralentizada, por ejemplo, causa cáncer intestinal. Ran y Raspertenecen a las llamadas GTPasas. Cuando la molécula GTP se ha unido a ellas, las proteínas se activan. Si un grupo fosfato se disocia de la molécula GTP, las proteínas se desconectan. El equipo del Prof Dr. Klaus Gerwert y PD Dr CarstenKötting ha estado siguiendo ese proceso de desconexión en detalle, junto con colegas del Instituto Max Planck de Fisiología Molecular en Dortmund y el Instituto Asociado de Biología Computacional en Shanghai.
Los aminoácidos deterioran el proceso de apagado
La proteína Ran se apaga más lentamente que la proteína Ras. Hasta la fecha, los investigadores habían asumido que esto estaba relacionado con la posición de un ion de magnesio en el bolsillo de unión para la molécula GTP. Sin embargo, el estudio actual ha demostrado que elel ion magnesio se encuentra exactamente en el mismo lugar en Ran y Ras. En cambio, la cadena lateral de un aminoácido en Ran evita que una molécula de agua atacante asuma la posición óptima para disociar el grupo fosfato de GTP.
Resolución de una centésima parte del diámetro atómico alcanzado
Para tales observaciones detalladas, se requiere una resolución subatómica. Esto se habilita mediante la combinación de análisis de estructura de rayos X, espectroscopía infrarroja y simulaciones por computadora. El análisis de estructura de rayos X proporciona modelos atómicos gráficos, que, sin embargo, son rígidos.La espectroscopía infrarroja otorga información sobre procesos dinámicos con alta resolución temporal y espacial, pero no proporciona ningún modelo gráfico. Mediante simulaciones por computadora, los datos recopilados a través de estos dos métodos se pueden combinar para generar videos de alta resolución. El equipo del Ruhr-Universität Bochum ha estado promoviendo la combinación de simulaciones por computadora y espectroscopía IR. Esto se trató, por ejemplo, en la "Conferencia Europea sobre Espectroscopía de Moléculas Biológicas", que Klaus Gerwert organizó en la Ruhr-Universität en septiembre de 2015.
Dos historias de portada en tres meses
Dos veces en tres meses, los biofísicos de RUB han aparecido en la portada de la Revista de Química Biológica . En la publicación anterior, identificaron los mecanismos moleculares de la proteína Gαi1. Aquí, también, la combinación de espectroscopía infrarroja y simulación por computadora jugó un papel decisivo.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Ruhr-Universidad Bochum . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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