Es posible que pronto haya una nueva forma de producir moléculas para formar la base de productos farmacéuticos, combustibles, agroquímicos, materiales y una variedad de otros productos en nuestra vida moderna. Químicos del Laboratorio Nacional Lawrence Berkeley del Departamento de Energía Berkeley Labhan casado con éxito la química y la biología para crear reacciones nunca antes posibles.
Hicieron esto reemplazando el hierro que normalmente se encuentra en la proteína muscular mioglobina con iridio, un metal noble que no se sabe que sea utilizado por los sistemas vivos. Luego probaron la mioglobina mejorada con iridio y encontraron que conducía a un nuevo tipo de sustancia químicareacción para esta proteína, la conversión de un enlace carbono-hidrógeno en un enlace sencillo carbono-carbono. La enzima biónica, una metaloenzima artificial, fue capaz de catalizar una reacción para la que no se conoce ninguna enzima natural o de ingeniería.
Este trabajo, dirigido por John Hartwig, científico principal de la facultad de la División de Ciencias Químicas del Laboratorio de Berkeley, se describe en un estudio publicado en línea esta semana en la revista Naturaleza .
"Hemos mezclado dos tipos diferentes de catalizadores de una manera que no se había hecho antes", dijo Hartwig, quien también es profesor de química de UC Berkeley. "Al hacerlo, estamos abriendo la puerta a la conversión de complejosestructuras en biomasa a productos individuales; de gas natural a materiales de mayor valor; y moléculas para medicamentos para tratar enfermedades humanas. Debido a que el alcance de la catálisis en la industria química es tan amplio, este descubrimiento podría tener un impacto en casi todos los aspectos de nuestras vidas.. "
Obtener lo mejor de ambos mundos
Los autores del estudio observaron diferentes pros y contras entre los catalizadores biológicos y químicos. Los catalizadores químicos incluyen los convertidores catalíticos que desintoxican los contaminantes en las emisiones de escape, los sólidos que se usan para fabricar algunos de los plásticos más comunes como el polietileno; o las moléculas solubles que se usan para haceralgunos de los medicamentos más comunes que tratan las enfermedades de la diabetes o la depresión.
Las enzimas, o catalizadores biológicos, son proteínas que aceleran las reacciones químicas en los organismos vivos. Los catalizadores biológicos se preparan a partir de materiales renovables, funcionan cerca de la temperatura ambiente y la presión atmosférica, en agua a pH neutro y se pueden desarrollar en el laboratorio utilizando elmétodos modernos de biología molecular para que sean más activos, más selectivos o de mayor duración.
Debido a que las enzimas son altamente específicas, se pueden concebir rutas sintéticas más directas a las moléculas deseadas y, como resultado, se producen menos desechos en el curso de la producción de esas moléculas. En la ruta biosintética para la creación de colesterol, por ejemplo, hayhay más de 50 enlaces químicos diferentes presentes, muchos de ellos casi idénticos entre sí, y una enzima provocaría una reacción en solo uno de esos enlaces.
Aunque las enzimas poseen muchas ventajas sobre los catalizadores químicos, los investigadores notaron que los catalizadores químicos construidos a partir de metales preciosos permiten un conjunto de reacciones mucho mayor que las enzimas.
"Muchas enzimas contienen metales, pero ese metal suele ser hierro o cobre, y el conjunto de reacciones catalizadas por el hierro o el cobre es mucho menor que el conjunto de reacciones catalizadas por los metales preciosos", dijo Hartwig. "Las enzimas catalizan las reacciones necesariasde por vida, no las reacciones necesarias para crear los objetos cotidianos que nos rodean. Encontramos una manera de reemplazar el hierro en la proteína mioglobina con un metal precioso que resultó en una enzima artificial que tiene la reactividad diversa del metal precioso combinada con la altaselectividad y capacidad para funcionar en condiciones suaves que se encuentran en una enzima ".
Evolución de nuevas funciones
Hartwig trabajó con Doug Clark, científico de la facultad en Berkeley Lab; Hanna Key, estudiante graduada en química de UC Berkeley; y Pawel Dydio, becaria postdoctoral en Berkeley Lab y UC Berkeley. Key y Dydio son coautores principales del estudio.
Los iones de hierro en la mioglobina, un tipo de proteína hemo, se une a un compuesto orgánico llamado porfirina. El complejo de ferroporfirina resultante captura oxígeno para nutrir el tejido muscular.
Los investigadores comenzaron manipulando la bacteria E. coli para crear mioglobina que carecía de hierro. Luego incorporaron iridio en la proteína muscular en el lugar donde normalmente estaría el hierro. Los experimentos demostraron que el iridio podría unirse en el lugar normalmente ocupado por el hierro, por lo queque la mioglobina podría funcionar como una nueva enzima.
"Quizás lo más importante es que esta nueva enzima artificial se puede desarrollar en el laboratorio para formar selectivamente un producto sobre otro", dijo Hartwig. "Queremos tomar los catalizadores que los químicos han creado y combinarlos con enzimas naturales. Podemosutilizar esa estructura para controlar la selectividad de los productos creados ".
El trabajo fue financiado a través del programa de Investigación y Desarrollo Dirigido por Laboratorio LDRD de Berkeley Lab diseñado para sembrar ciencia innovadora y nuevas direcciones de investigación.
"Esta es la primera prueba de principio de una nueva estrategia para la catálisis", dijo Hartwig. "Hemos cambiado sintéticamente una proteína para darle la funcionalidad de un catalizador químico mientras conservamos suficiente biología para permitirnos usarmétodos de biología molecular para desarrollar nuevas funciones. El potencial a largo plazo de este enfoque parece ilimitado ".
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por DOE / Laboratorio Nacional Lawrence Berkeley . Nota: el contenido se puede editar por estilo y longitud.
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