"En nuestro sistema inmunológico, los anticuerpos reconocen virus, bacterias e incluso células cancerosas a través de sus brazos Fab, iniciando el reclutamiento de leucocitos para la destrucción de estos invasores. El reclutamiento está mediado por receptores en los leucocitos que, hasta la fecha, se han supuestopara unirse a la porción Fc del anticuerpo y, por lo tanto, se han denominado receptores Fc. Esta vista de libro de texto se ha establecido en base a datos acumulativos obtenidos principalmente utilizando fragmentos Fab y Fc escindidos de moléculas de anticuerpo.
Los grupos de colaboración que incluyen investigadores de la Universidad de la ciudad de Nagoya, los Institutos Nacionales de Ciencias Naturales y la Universidad de Osaka reevaluaron este paradigma empleando técnicas biofísicas modernas. Utilizando microscopía de fuerza atómica de alta velocidad y espectrometría de masas de intercambio de hidrógeno-deuterio, revelaron que, ademásal contacto canónico mediado por Fc, la porción Fab del anticuerpo está directamente involucrada en la unión a un receptor de Fc afín.
La mejora de la unión al receptor Fc mediante ingeniería molecular es una estrategia prometedora para mejorar la eficacia funcional de los anticuerpos terapéuticos para el tratamiento del cáncer. Hasta ahora, estos intentos se han centrado principalmente en el tronco Fc del anticuerpo. Los hallazgos de los grupos abrirán una nuevavía para desarrollar anticuerpos terapéuticos con propiedades de unión mejoradas al receptor Fc mediante enfoques de ingeniería dirigidos a los sitios de contacto previamente desconocidos en sus brazos Fab ".
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Universidad de la ciudad de Nagoya . Nota: el contenido se puede editar por estilo y longitud.
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