Los investigadores han revelado un nuevo mecanismo molecular mediante el cual las bacterias se adhieren a las fibras de celulosa en el intestino humano. Gracias a dos modos de unión diferentes, pueden resistir las fuerzas de corte en el cuerpo. Científicos de la Universidad de Basilea y ETH Zurich publicaron sus resultadosen la revista Comunicaciones de la naturaleza .
La celulosa es un componente importante de las paredes celulares de las plantas, que consta de moléculas unidas entre sí para formar fibras sólidas. Para los humanos, la celulosa es indigerible y la mayoría de las bacterias intestinales carecen de las enzimas necesarias para descomponer la celulosa.
Sin embargo, recientemente se detectó material genético de la bacteria R. champanellensis que degrada la celulosa en muestras de intestino humano. La colonización bacteriana del intestino es esencial para la fisiología humana, y comprender cómo las bacterias intestinales se adhieren a la celulosa amplía nuestro conocimiento del microbioma y surelación con la salud humana.
La bacteria bajo investigación usa una intrincada red de proteínas y enzimas de andamio en la pared celular externa, conocida como red de celulosomas, para unirse y degradar las fibras de celulosa. Estas redes de celulosomas se mantienen unidas por familias de proteínas que interactúan.
De particular interés es la interacción cohesina-dockerina responsable de anclar la red de celulosomas a la pared celular. Esta interacción debe resistir fuerzas de corte en el cuerpo para adherirse a la fibra. Esta característica vital motivó a los investigadores a investigar con más detalle cómoEl complejo de anclaje responde a fuerzas mecánicas.
Mediante el uso de una combinación de microscopía de fuerza atómica de una sola molécula, fluorescencia de una sola molécula y simulaciones de dinámica molecular, el profesor Michael Nash de la Universidad de Basilea y ETH Zurich junto con colaboradores de LMU Munich y la Universidad de Auburn estudiaron cómo el complejo resiste la fuerza externa.
Dos modos de unión permiten que las bacterias se adhieran a las superficies bajo flujo
Pudieron demostrar que el complejo exhibe un comportamiento poco común llamado modo de unión dual, en el que las proteínas forman un complejo de dos formas distintas. Los investigadores encontraron que los dos modos de unión tienen propiedades mecánicas muy diferentes, con una ruptura a bajas fuerzasde alrededor de 200 piconewtons y el otro exhibe una estabilidad mucho mayor rompiendo solo a 600 piconewtons de fuerza.
Un análisis adicional mostró que el complejo de proteínas muestra un comportamiento llamado "enlace de captura", lo que significa que la interacción de la proteína se vuelve más fuerte a medida que aumenta la fuerza. Se cree que la dinámica de esta interacción permite que las bacterias se adhieran a la celulosa bajo tensión de cizallamientoy liberar el complejo en respuesta a nuevos sustratos o para explorar nuevos entornos.
"Observamos claramente los modos de unión dual, pero solo podemos especular sobre su significado biológico. Creemos que las bacterias podrían controlar la preferencia del modo de unión modificando las proteínas. Esto permitiría cambiar de un estado de adhesión baja a alta según el entorno", Explica el profesor Nash.
Al arrojar luz sobre este mecanismo de adhesión natural, estos hallazgos preparan el escenario para el desarrollo de mecanismos moleculares artificiales que exhiben un comportamiento similar pero se unen a los objetivos de la enfermedad. Dichos materiales podrían tener aplicaciones en superpegamentos médicos de base biológica o en la unión mejorada por cizallamiento denanopartículas terapéuticas dentro del cuerpo. "Por ahora, estamos emocionados de volver al laboratorio y ver qué se pega", dice Nash.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Universidad de Basilea . Nota: el contenido se puede editar por estilo y longitud.
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