Los científicos de Johns Hopkins Medicine dicen que los nuevos experimentos con tejidos oculares de ratón sugieren que un "concepto de libro de texto" de larga data sobre la forma en que la retina de un mamífero procesa la luz necesita una reescritura.
El concepto perdurable echó raíces hace más de 30 años cuando los investigadores que realizaban experimentos en las retinas de rana descubrieron que cuando una sola partícula de luz, conocida como fotón, es absorbida por las células sensibles a la luz llamadas barras, comienza una cascada de reacciones bioquímicasque involucran alrededor de 500 moléculas llamadas proteínas G.
Ahora, los científicos de la visión de Johns Hopkins dicen que sus experimentos, descritos el 12 de marzo en Actas de la Academia Nacional de Ciencias , demuestre que el número de moléculas de proteína G activadas en la cascada de reacciones es mucho menor, involucrando solo 10-20 de ellas en los ratones.
El nuevo hallazgo es importante, dicen los científicos, porque las proteínas G pertenecen a una familia muy grande de vías de señalización bioquímica llamadas receptores acoplados a proteínas G, que se encuentran entre las vías de señalización más abundantes en biología, dice King-Wai Yau, Ph.D., Profesor de neurociencia y oftalmología en la Facultad de Medicina de la Universidad Johns Hopkins.
"Estas vías son un objetivo importante entre las compañías farmacéuticas, porque controlan muchos procesos fisiológicos diversos, que van desde aquellos que nos permiten ver imágenes hasta aquellos relacionados con enfermedades del corazón", dice Yau.
"Estamos comenzando a comprender mejor nuestro sistema visual, y cuanto más comprendamos un sistema, mejor seremos para desarrollar tratamientos para su mal funcionamiento", dice Daniel Silverman, Ph.D., becario postdoctoral en el laboratorio de Yau.
Cuando un fotón de luz golpea una varilla en la retina, es absorbido por una proteína sensible a la luz, llamada rodopsina, que está incrustada en las membranas dentro de la célula. La rodopsina activa las proteínas G, que, a su vez, activan otras enzimasEs el número de moléculas de proteína G activadas por una molécula de rodopsina lo que desafían los nuevos experimentos, dice Yau. Señala que otros científicos habían especulado que el número de moléculas de proteína G activadas puede ser mucho menor que los cientos propuestos originalmente, peroel número era difícil de medir directamente en barras intactas.
Para hacer eso, Yau y sus colegas idearon dos formas de medir la respuesta a una sola proteína G activada en barras intactas.
Primero, los científicos usaron ratones diseñados para expresar una forma mutante de rodopsina que interactúa muy mal con la proteína G, de modo que la mayoría de las veces no se activa la proteína G, pero cuando la rodopsina tuvo éxito en interactuar con las moléculas de proteína G, solo unoLa proteína G se activó.
En segundo lugar, los científicos observaron un derivado de la rodopsina normal llamada opsina, que se genera después de que la rodopsina se expone a la luz. La opsina en sí misma no absorbe la luz, pero puede señalar proteínas G ocasionalmente y muy débilmente. La señal de Opsin es tan débil quepuede activar, como máximo, una molécula de proteína G, dice Yau.
Para realizar mediciones cuantitativas, Silverman y la ex estudiante graduada Wendy WS Yue usaron una pipeta de vidrio ajustada más delgada que un cabello humano lleno de solución salina y colocaron la pipeta de vidrio alrededor de una sola varilla, que brota de la retina de los ratones como unbrizna de hierba. Luego, Silverman y Yue registraron una corriente eléctrica de la barra que refleja esencialmente la señal proveniente de la cascada de rodopsina / proteína opsina-G.
Al usar herramientas matemáticas para analizar la señal eléctrica, Yue y Silverman descubrieron que la señal eléctrica desencadenada por una sola molécula de proteína G era solo de un duodécimo a un decimocuarto del tamaño de las estimaciones de señales provenientes de una sola molécula de rodopsina., estimaron que una rodopsina activa aproximadamente 10-20 moléculas de proteína G.
Yau había encontrado previamente que, en una cascada de señalización similar que facilita el sentido del olfato en ratones, una molécula receptora activada tiene una probabilidad muy baja de activar una molécula de proteína G. En comparación, el hallazgo de que tales sistemas de señalización en la visión activan10-20 moléculas pueden reflejar la necesidad única del sistema visual de detectar la luz en condiciones de luz muy tenue, sin tener que agrupar la información de múltiples barras, lo que sacrificaría la resolución espacial.
Este trabajo fue apoyado por el Instituto Nacional del Ojo de los Institutos Nacionales de Salud EY006837, EY001157, EY012155 y EY007143, el Premio António Champalimaud Vision, la Beca Predoctoral Internacional del Instituto Médico Howard Hughes y la Beca Predoctoral del Programa de Capacitación en Ciencias Visuales.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Medicina Johns Hopkins . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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