Un nuevo estudio realizado por un equipo internacional de investigadores, afiliado al Instituto Nacional de Ciencia y Tecnología de Ulsan UNIST ha anunciado que han tenido éxito por primera vez en observar los cambios estructurales en la anhidrasa carbónica.
El avance proviene de una investigación, realizada por el profesor Chae Un Kim Facultad de Ciencias Naturales de UNIST en colaboración con investigadores de la Universidad de Soongsil, la Universidad de Cornell y la Universidad de Florida.
La anhidrasa carbónica, que se encuentra dentro de los glóbulos rojos, es una enzima crucial que estabiliza el dióxido de carbono CO 2 concentraciones.Esta enzima cataliza una reacción que convierte CO 2 y agua en ácido carbónico, que se asocia a protones e iones de bicarbonato.
Además, también se sabe que la anhidrasa carbónica es capaz de catalizar a una velocidad de 106 reacciones por segundo. En ausencia de este catalizador, la conversión de CO 2 bicarbonato, y viceversa, sería extremadamente lento y difícil.
Una de las funciones importantes de la enzima en humanos es ajustar la acidez del ambiente químico para evitar daños al cuerpo, así como ayudar a transportar el dióxido de carbono desde las células de los tejidos a los pulmones. Aunque la anhidrasa carbónica funciona muchoDe las funciones beneficiosas, los defectos en la enzima son responsables del desarrollo de enfermedades, como el glaucoma, la acidemia o la osteopetrosis.
El profesor Kim, el investigador principal del estudio afirma: "La velocidad de reacción de la anhidrasa carbónica es una de las enzimas más rápidas". Continúa: "Debido al rápido movimiento de las proteínas, la observación directa de dicho movimiento ha sidoextremadamente difícil de obtener, dicen los científicos de proteínas "
En este estudio, el equipo del Prof. Kim utilizó su propio método de "crioenfriamiento a alta presión" y "cristalografía de rayos X" para capturar el dióxido de carbono gaseoso en cristales de anhidrasa carbónica y seguir los cambios secuenciales de la estructura a medida que el dióxido de carbono espublicado.
Los resultados del estudio no solo contribuirán en gran medida a la futura investigación biomédica y al desarrollo de nuevos fármacos, sino que también ayudarán a que la captura de carbono sea más económica.
Según el Prof. Kim de UNIST, "Este estudio también muestra métodos técnicos que pueden ser aplicables a otras enzimas que se unen y reaccionan a sustratos de bajo peso molecular, como el CO 2 y NO2 ".
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Materiales proporcionado por Instituto Nacional de Ciencia y Tecnología de Ulsan UNIST . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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