Los plásticos son materiales excelentes: extremadamente versátiles y casi eternamente duraderos. Pero este también es exactamente el problema, porque después de solo 100 años de producción de plásticos, las partículas de plástico ahora se encuentran en todas partes: en el agua subterránea, en los océanos, en el aire, y en la cadena alimentaria. Cada año se producen alrededor de 50 millones de toneladas de PET polimérico de importancia industrial. Actualmente, solo una pequeña fracción de los plásticos se recicla mediante procesos costosos y que consumen energía, que producen productos degradados o dependen a su vezagregando petróleo crudo 'fresco'.
En 2016, un grupo de investigadores japoneses descubrió una bacteria que crece en PET y se alimenta parcialmente de ella. Descubrieron que su bacteria posee dos enzimas especiales, PETasa y MHETasa, que pueden digerir los polímeros de plástico PET. La PETasa se rompebaje el plástico en bloques de construcción de PET más pequeños, principalmente MHET, y MHETase lo divide en los dos bloques de construcción precursores básicos de PET, ácido tereftálico y etilenglicol. Ambos componentes son muy valiosos para sintetizar PET nuevo sin la adición de petróleo crudo, paraUn ciclo cerrado de producción y recuperación sostenible.
En abril de 2018, la estructura de la PETasa finalmente se resolvió de forma independiente por varios grupos de investigación, la Fuente de Luz Diamante también participó en los experimentos. Sin embargo, la PETasa es solo una parte de la solución. Es igualmente importante caracterizar la estructura de lasegunda enzima, MHETasa.
"La MHETasa es considerablemente más grande que la PETasa e incluso más compleja. Una sola molécula de MHETasa consta de 600 aminoácidos, o alrededor de 4000 átomos. La MHETasa tiene una superficie que es aproximadamente el doble que la superficie de la PETasa y, por lo tanto, tiene un potencial considerablemente mayorpara optimizarlo para la descomposición de PET ", explica el bioquímico y biólogo estructural Dr. Gert Weber del grupo conjunto de investigación de Cristalografía de Proteínas en Helmholtz-Zentrum Berlin y Freie Universität Berlin. Durante una cátedra interina en la Universidad de Greifswald, Weber contactó ael biotecnólogo Prof. Uwe Bornscheuer, del Instituto de Bioquímica, que ya estaba involucrado con las enzimas que degradan el plástico. Juntos, desarrollaron la idea de resolver la estructura de MHETase y luego utilizar esta información para optimizar la enzima para aplicaciones en el reciclaje de PET.esto, primero tuvieron que extraer la enzima de las células bacterianas y purificarla. Dentro de esta colaboración, los equipos ahora han tenido éxitod para obtener la compleja arquitectura tridimensional de MHETase en BESSY II, la fuente de sincrotrón en HZB en Berlín.
"Para ver cómo MHETase se une al PET y lo descompone, necesita un fragmento de plástico que se una a MHETase pero que no se escinda por él", explica Weber. Un miembro del equipo de investigación anterior de Weber en Greifswald, Dr. GottfriedPalm, cortó una botella de PET, descompuso químicamente el polímero de PET y sintetizó un pequeño fragmento químico que se une a MHETasa pero que ya no puede ser escindido por ella. De esta MHETasa 'bloqueada', se cultivaron pequeños cristales para investigaciones estructurales en elHZB: "Las investigaciones estructurales nos permitieron ver MHETase prácticamente 'en funcionamiento' y desarrollar estrategias sobre cómo optimizar esta enzima", explica Weber.
"Gracias al formato de grupo de investigación conjunto, tenemos los medios para ofrecer acceso de tiempo de haz en las líneas de haz BESSY II MX muy demandadas para mediciones muy rápidamente en cualquier momento", dice el Dr. Manfred Weiss, responsable del BESSY II MXlíneas de luz. La arquitectura tridimensional de MHETase en realidad muestra algunas características especiales: las enzimas como MHETase se unen a su molécula objetivo primero antes de que ocurra una reacción química. Para la descomposición de una molécula se necesita una enzima a medida: "Ahora podemos localizar exactamentedonde la molécula MHET se acopla a MHETasa y cómo MHET se divide en sus dos componentes básicos, el ácido tereftálico y el etilenglicol ", dice Weber.
Sin embargo, ni PETase ni MHETase son particularmente eficientes todavía. "Los plásticos solo han existido en esta escala durante unas pocas décadas, incluso las bacterias con sus rápidas sucesiones de generaciones y su rápida adaptabilidad no han logrado desarrollar una solución perfecta a través de la evoluciónexplica Weber. "Gracias a la clarificación de la estructura de esta enzima tan importante, ahora también hemos podido planificar, producir y caracterizar bioquímicamente variantes que muestran una actividad significativamente mayor que la natural".MHETase e incluso son activos contra otro producto intermedio de degradación de PET, BHET ", agrega Uwe Bornscheuer.
En el futuro, Uwe Bornscheuer trabajará en la optimización sistemática de las enzimas PETasa y MHETasa para su tarea: la descomposición del PET. Gert Weber planea complementar estos estudios con un trabajo adicional en estructuras biológicas para desarrollar sistemáticamente enzimas de digestión plástica paraaplicaciones ambientales. El acceso a las estaciones de medición y la infraestructura de TI de HZB es indispensable para esto.
La producción de este tipo de enzimas en ciclos biotecnológicos cerrados, por ejemplo, podría ser una forma de descomponer realmente los plásticos PET y otros polímeros en sus componentes básicos. Esto también sería la clave para el reciclaje ideal y una solución a largo plazo paraEl problema de los residuos plásticos: la producción de plástico sería un ciclo cerrado y ya no dependería del petróleo crudo.
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Materiales proporcionado por Helmholtz-Zentrum Berlin für Materialien und Energie . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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