Un equipo de científicos de Helmholtz Zentrum München y la Universidad de Ulm descubrió que el factor de transporte neuronal Staufen2 escanea y se une a sus transcripciones objetivo de una manera mucho más compleja de lo que se pensaba anteriormente. El ARN se transporta dentro de partículas de ARN de proteína muy complejascuya estructura y especificidad aún son poco conocidas. Los hallazgos del equipo, publicados recientemente en la revista Comunicaciones de la naturaleza , abre nuevos enfoques para mejorar nuestra comprensión del proceso.
Staufen2 es una proteína de unión a ARN neuronal que juega un papel importante en la diferenciación de las células progenitoras neurales durante la neurogénesis. Además, es un factor clave en el transporte de ARN a las sinapsis y, por lo tanto, es importante para la plasticidad sináptica, la basede memoria y formación de memoria.
El equipo dirigido por el profesor Dr. Dierk Niessing, líder del grupo en el Instituto de Biología Estructural STB de Helmholtz Zentrum München y profesor y jefe del Instituto de Biotecnología Farmacéutica en la Universidad de Ulm, mostró que los dominios de unión a ARN dsRBD 1 y 2 de la proteína mStau2 se unen al ARNm con la misma afinidad y cinética que los dominios 3 y 4. Anteriormente se pensaba que estos últimos eran en sí mismos suficientes para la unión del ARNm. Mientras que el reconocimiento de ARN por cada uno de estos denominados tándemlos dominios son transitorios, los cuatro dominios de unión a ARN reconocen su ARN objetivo con un alto grado de estabilidad.
Estudios anteriores habían sugerido que solo dos dominios de unión a ARN en Staufen2, a saber, dsRBD 3 y 4, son responsables de la unión. A pesar de esto, hasta ahora era imposible reproducir la unión estable requerida para el transporte de ARN en el tubo de ensayo ". Ese problemase ha resuelto ", dice Niessing," porque ahora está claro que los dsRBD 1 y 2 también son necesarios para crear un complejo estable. Utilizando diversas técnicas bioquímicas y biofísicas, pudimos explicar el comportamiento de los dsRBD 1 y 2 ".Resulta que Staufen2 reconoce sus ARN objetivo de una manera mucho más compleja de lo que se pensaba ", agrega la Dra. Simone Heber, autora principal del artículo y postdoc en el STB." Staufen2 escanea y se une a sus transcripciones con cuatro enlaces de ARNdominios en total ". El estudio se llevó a cabo en estrecha colaboración con el profesor Michael Sattler, director del STB y jefe del Centro de RMN de Helmholtz Zentrum München y la Universidad Técnica de Munich, y la Dra. Anne Ephrussi, directora del DevUnidad de biología elopmental en el Laboratorio Europeo de Biología Molecular EMBL en Heidelberg.
La proteína Staufen2 juega un papel clave en la formación y persistencia de la memoria, aunque el proceso aún no se comprende bien. En una sociedad que envejece, la investigación sobre este tema es de suma importancia ya que mejora nuestra comprensión de los fundamentos moleculares y principios deAprendizaje y Memoria.
El proyecto forma parte del grupo de investigación FOR2333, financiado por la Fundación Alemana de Investigación y dirigido por Dierk Niessing. La financiación exitosa del grupo de investigación en el segundo período de financiación se anunció en marzo de 2019. Conocimiento de la función de Staufen2contribuye significativamente a nuestra comprensión general del transporte de ARN en organismos superiores, una función que también es de gran interés para los investigadores de células madre. Por esta razón, el equipo de investigación dirigido por Niessing también está colaborando con colegas del Instituto de Investigación de Células Madre ISF.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Helmholtz Zentrum München - Centro Alemán de Investigación para la Salud Ambiental . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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