El acceso a importantes productos biofarmacéuticos necesarios para tratar enfermedades y enfermedades autoinmunes es uno de los mayores obstáculos que enfrentan los países en desarrollo. Los costos pueden ser astronómicos donde más se necesitan estos medicamentos, y cuando los médicos pueden adquirir esos medicamentos enfrentan otro desafío:tiempo. Las drogas son perecederas y algunas requieren refrigeración, lo que puede ser difícil de proporcionar en las regiones más pobres del mundo.
Ahora, un nuevo estudio que aparece en el Actas de la Academia Nacional de Ciencias revela una nueva forma de mejorar la estabilidad de los fármacos proteicos comunes y prolongar la vida útil. Estructuras complejas y poca estabilidad química de los productos biofarmacéuticos como las proteínas, péptidos y anticuerpos utilizados para tratar diversas enfermedades y enfermedades autoinmunes, como la artritis reumatoide, diabetes, esclerosis múltipley el linfoma puede, con el tiempo, hacer que las drogas sean ineficaces: la medicina simplemente se vuelve inactiva.
El estudio, dirigido por Matthew Webber, profesor asistente en el Departamento de Ingeniería Química y Biomolecular en la Facultad de Ingeniería de la Universidad de Notre Dame, probó una nueva ruta para la modificación no covalente de proteínas de insulina y glucagón, ambas utilizadas entratar la diabetes, así como un fármaco de anticuerpos utilizado en el tratamiento de la leucemia, el linfoma y la enfermedad autoinmune. Los resultados demostraron una estabilidad significativa para este nuevo aditivo.
"Nuestras moléculas interactúan con los fármacos proteicos de forma reversible, pero cuando están unidas, proporcionan una cubierta protectora", dijo Webber. "Esto evita que las proteínas se agreguen. Esta cubierta también protege a las proteínas de que se adhieran a la pared de su vial de almacenamiento"., una de las principales razones por las que los fármacos proteicos se desnaturalizan y se vuelven inactivos "
La estabilidad de la insulina cuando se formuló con el nuevo aditivo aumentó de aproximadamente 14 horas a más de 100 días mientras se mantiene la actividad completa incluso en condiciones de estrés. "Estamos simulando condiciones ambientales estresadas para el almacenamiento", dijo Webber. "Entonces, al mantener estos medicamentos atemperaturas elevadas con agitación, proporcionamos el máximo estrés a la formulación para comprender los efectos estabilizadores de nuestro aditivo en los fármacos proteicos ".
Las muestras de glucagón, que generalmente pierden estabilidad en la solución en menos de una hora, permanecieron solubles durante al menos 24 horas. El anticuerpo terapéutico también mantuvo su actividad cuando estaba estresado.
"Tenemos razones para creer que este aditivo sería efectivo en muchos productos biofarmacéuticos más allá de los evaluados en nuestra investigación", dijo Webber. Sin embargo, Webber señala que "se necesitaría la aprobación regulatoria y el apoyo financiero para la distribución y uso en masa - unproceso que podría llevar varios años o más "
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Materiales proporcionado por Universidad de Notre Dame . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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