Un equipo de ingenieros revela las propiedades estructurales de las proteínas que eventualmente podrían convertirse en materiales importantes para la fabricación y la medicina mediante una técnica óptica novedosa que funciona rápidamente para clasificar las secuencias de aminoácidos incluso dentro de bacterias vivas.
"Sigue existiendo una necesidad urgente de técnicas rápidas y eficientes que puedan detectar las propiedades de grandes cantidades de secuencias de proteínas con un volumen de muestra mínimo o en células vivas", informan los investigadores en línea en la revista Analista .
Las proteínas naturales como la seda, el colágeno, la lana y otras fibras naturales son una industria de $ 40 mil millones.
"Hay 30 a 40 proteínas estructurales naturales que conocemos", dijo Melik C. Demirel, profesor de desarrollo de Pierce y profesor de ingeniería y mecánica, Penn State. "La seda es muy fuerte, pero cuando se coloca en agua sepierde su fuerza. Las proteínas de los dientes de anillo de calamar tienen propiedades similares, pero debido a que evolucionaron en un ambiente húmedo, no tienen ese problema ".
Encontrar variantes de proteínas naturales con características específicas es solo un enfoque.
"El problema es que cuando miramos las propiedades mecánicas hay un área donde los materiales naturales no tienen esas propiedades", dijo Demirel. "O la naturaleza no creó proteínas con esas características o desaparecieron". Las proteínas que interesan a Demirel y suEl equipo es a la vez natural y sintético. Son semicristalinos y las propiedades que el equipo está buscando pueden caracterizarse por su estructura cristalina, pero la estructura cristalina cambia a medida que el material se calienta. Los láseres de citometría de flujo estándar producen demasiado calor para este uso.
"El problema con la luz es que cuando la haces brillar sobre un objeto, el objeto eventualmente se calienta", dijo Demirel. "Si estamos tratando de medir la cristalinidad, tenemos que hacerlo lo suficientemente rápido para que no quedecalentado y cambiar la estructura cristalina ".
Los investigadores están haciendo citometría de flujo, pero están utilizando láseres de femto y pico-segundo para inspeccionar las proteínas a medida que fluyen en un solo archivo. Las proteínas elegidas pueden separarse del resto. Los láseres, ciclan tan rápido como lo hacen, no caliente las muestras rápidamente, por lo que los investigadores pueden buscar la información que necesitan antes de que la muestra se caliente y la estructura cambie.Utilizan un proceso llamado transmisión térmica en el dominio del tiempo que permite la detección de proteínas en milisegundos y no mataCélulas vivas.
Además de las proteínas naturales, los investigadores están buscando proteínas sintéticas, específicamente adaptadas de las proteínas de los dientes de anillo de calamar. Las bacterias producen estas cadenas de proteínas, por lo que se necesita un método no letal para clasificarlas. Esta investigación de prueba de concepto demostró queeste método funciona
Demirel recibió una subvención reciente, "Detección de alto rendimiento de materiales biológicos evolutivos", del Programa de Instrumentación de Investigación de la Universidad de Defensa para crear una máquina que pueda hacer esto en grandes cantidades. Los fondos DURIP solo pueden usarse para la adquisición de equipos importantespara aumentar las actuales o desarrollar nuevas capacidades de investigación en apoyo de investigaciones relevantes del Departamento de Defensa. Las proteínas de los dientes de anillo de calamar, debido a que funcionan en el agua, pueden ser importantes en el medio marino.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Estado Penn . Original escrito por A'ndrea Elyse Messer. Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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