Los químicos de la Universidad de Umeå en Suecia han logrado mapear estructuras y funciones de un estado enzimático transitorio. Al modificar la enzima adenilato quinasa, los investigadores pudieron aislar la molécula y estudiarla utilizando las técnicas cuantitativas de cristalografía de rayos X y resonancia magnética nuclearRMN espectroscopía. Los resultados han sido publicados en la revista PNAS .
"Hemos llegado un paso más cerca de una comprensión general de cómo funcionan las enzimas. Esto es vital para futuros diseños de enzimas novedosas en aplicaciones biotecnológicas", dice Magnus Wolf-Watz, profesor asociado del Departamento de Química de la Universidad de Umeå.
La vida biológica depende de una gran cantidad de reacciones químicas celulares que a menudo son extremadamente lentas y pueden tardar meses o años en completarse. Para que las escalas de tiempo químicas y biológicas coincidan, las reacciones químicas se aceleran en las células con el uso deenzimas como biocatalizadores eficientes.
Durante la última década de investigación se ha dejado en claro que las estructuras enzimáticas que solo existen breve y transitoriamente pueden ser completamente esenciales para la función catalítica. Hasta ahora, no ha sido posible estudiar estos estados en detalle debido al simple hechoque son invisibles para las técnicas espectroscópicas tradicionales. Ahora, los investigadores del Departamento de Química de la Universidad de Umeå en Suecia han logrado capturar un estado transitorio central de la función en la enzima esencial adenilato quinasa. El estado a corto plazo fue posible enriquecerlointercambiando dos aminoácidos en la enzima con el aminoácido reactivo cisteína.
"Es la primera vez que alguien logra estudiar un estado enzimático transitorio directamente utilizando técnicas espectroscópicas y cuantitativas. Con el uso de nuestros métodos, pudimos describir en detalle tanto la estructura como la función de la enzima en elfase transitoria ", dice Magnus Wolf-Watz, quien dirigió el estudio junto con el postdoc Michael Kovermann, quien ahora tiene un liderazgo grupal en la Universidad de Konstanz en Alemania.
Los resultados indicaron que la función en una enzima depende completamente de su dinámica inherente, y sin dinámica la enzima se volvería inútil. Además, resultó que el estado transitorio unía sus moléculas de sustrato mucho más fuerte que las proteínas naturales.Los resultados nos dieron más pistas sobre cómo las enzimas pueden acelerar las reacciones con una especificidad y eficacia tan increíbles. Mientras tanto, el método que desarrollamos puede ser generalmente útil en estudios de otras enzimas ".
El equipo de RMN de Magnus Wolf Watz ha colaborado con los cristalógrafos de rayos X Uwe H. Sauer y Elisabeth Sauer-Eriksson en el estudio.
"Hemos tenido una colaboración a largo plazo y muy productiva. Este es un buen ejemplo de cuán importante es la atmósfera de colaboración que se encuentra en la Universidad de Umeå, y cómo debemos apreciarla y desarrollarla en el futuro", dice Magnus Wolf-Watz.
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Materiales proporcionado por Universidad de Umea . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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