Los científicos de la Universidad de Bonn han desarrollado un método con el que se puede "fotografiar" una enzima en el trabajo. Su método permite comprender mejor la función de biomoléculas importantes. Los investigadores también esperan obtener información sobre las causas de ciertastrastornos enzimáticos. El estudio será publicado en la revista Química - Una revista europea y ya está disponible en línea.
Si un alienígena vio una foto de un par de tijeras por primera vez en un catálogo de suministros de artesanía, probablemente no tendría idea para qué los terrícolas usamos esto. Si, por otro lado, se le mostrara unvideo en el que las tijeras se abren y cierran, quizás podría deducir su función con un poco de imaginación.
Los científicos tienen un enfoque muy similar cuando quieren entender cómo funciona una enzima: si conocen la estructura de la molécula, generalmente solo como una imagen fija. No saben cómo se comporta la enzima en acción, qué partesmoverse hacia el otro y qué partes se alejan unas de otras.
Las enzimas catalizan ciertas reacciones químicas en las células, comparables a las tijeras que cortan el papel. Tienen centros catalíticos las cuchillas que entran en contacto con el material de partida el papel ". La forma tridimensional de la enzima generalmente cambiadurante este proceso ", explica el Prof. Dr. Olav Schiemann del Instituto de Química Física y Teórica de la Universidad de Bonn." Normalmente, estos cambios conformacionales no pueden hacerse visibles, o solo con un gran esfuerzo. Esto a menudo dificulta la comprensiónel mecanismo de catálisis "
El grupo de investigación de Schiemann ha logrado desarrollar un método con el que se pueden medir los movimientos de partes de la proteína entre sí en el curso de la catálisis. Los científicos de Bonn han estado trabajando en tales métodos con gran éxito durante varios años.En su estudio actual, han examinado un grupo particularmente importante de enzimas. Estas transportan iones metálicos con numerosos electrones no apareados en sus centros catalíticos. Un ejemplo es la hemoglobina, que une el oxígeno con la ayuda de un ion de hierro y, por lo tanto, puede transportarse en la sangre.
voltear iones
"Nuestros métodos actuales no son adecuados para tales iones de alto spin", explica el colega de Schiemann, Dr. Dinar Abdullin. "Por lo tanto, desarrollamos un nuevo método, elaboramos la teoría y la probamos con éxito". Los investigadores hicieron uso del hecho de queLos iones de alto giro se comportan como pequeños electroimanes. Además, pueden cambiar su polaridad al azar, se "voltean": el Polo Norte se convierte en el Polo Sur y el Polo Sur se convierte en el Polo Norte.
Este fenómeno puede usarse para medir la distancia. Aquí, los científicos vinculan la enzima con ciertos compuestos químicos que también tienen propiedades electromagnéticas. "Cuando los iones de alto giro giran, estos pequeños electroimanes reaccionan al campo magnético cambiado en su entorno portambién cambia su polaridad ", explica Abdullin. Cuándo y cómo lo hacen depende, entre otras cosas, de la distancia al ion de alto giro. Esto permite determinar la distancia entre los dos con tanta precisión.
Si varios grupos magnéticos están unidos a una enzima, se obtiene la distancia de cada uno de estos grupos al ion de alto giro y, por lo tanto, al centro catalítico. "Al combinar estos valores, podemos medir la posición espacial de este centro,como si estuviéramos usando un GPS molecular ", explica Schiemann." Por ejemplo, podemos determinar cómo cambia su posición con respecto a los otros grupos magnéticos en el curso de la catálisis ".
Sin embargo, los científicos aún no pueden ver realmente cómo funciona la enzima. "Todavía estamos trabajando con células congeladas", dice Schiemann. "Estas contienen numerosas enzimas que se congelaron en diferentes momentos durante la reacción catalítica. Entoncesno obtenemos una película, sino una serie de "imágenes fijas", como si las tijeras del ejemplo introductorio fueran fotografiadas en innumerables momentos diferentes durante el proceso de edición.
"Pero ya estamos trabajando en la próxima mejora", enfatiza el químico: "La medición espacial de las biomoléculas en las células y a temperatura ambiente". Los investigadores esperan obtener información sobre el desarrollo de ciertas enfermedades desencadenadas por trastornos funcionalesAdemás del Dr. Maxim Yulikov de ETH Zurich de la Universidad de Bonn, el estudio también involucró al grupo de trabajo dirigido por el Prof. Dr. Stefan Grimme también Instituto de Química Física y Teórica y el Prof. Dr. Arne LützenInstituto Kekulé.
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Materiales proporcionado por Universidad de Bonn . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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