Investigadores del Laboratorio Nacional de Energía Renovable NREL del Departamento de Energía de los EE. UU. DOE han obtenido nuevos conocimientos sobre cómo la glicosilación, la unión natural de los azúcares a las proteínas, afecta una enzima celulasa clave. Este trabajo podría utilizarse para mejorarrendimiento enzimático para descomponer mejor la biomasa y convertir la materia vegetal residual en combustibles y productos renovables. A saber, cuanto más efectiva sea la enzima, más eficiente y económico será el proceso.
La nueva investigación, que se centra en la enzima Cel7A que descompone la celulosa en las plantas en azúcares, se detalla en el Actas de la Academia Nacional de Ciencias PNAS en un manuscrito titulado "Funciones distintas de los N- y O-glucanos en la actividad y estabilidad de la celulasa". Este estudio arroja luz sobre las funciones específicas de los azúcares pequeños, o glucanos, que los microbios se unen a sus enzimas.la modificación mediante la adición de azúcares se denomina "glucosilación" y se sabe que tiene un impacto sustancial en la función enzimática.
Una mujer y un hombre trabajan en un banco de laboratorio rodeado de equipos de laboratorio.
El investigador postdoctoral Antonella Amore y el ingeniero senior Brandon Knott trabajan en muestras en el laboratorio. La nueva investigación sobre las relaciones entre los azúcares pequeños glucanos, su función y su ubicación podría usarse para mejorar el rendimiento de las enzimas para descomponer mejor la biomasa yconvertir la materia vegetal residual en combustibles y productos renovables Foto de Dennis Schroeder / NREL
"Las enzimas para descomponer la celulosa son notoriamente difíciles de diseñar para mejorar la actividad", dijo el ingeniero del personal de NREL Brandon Knott, coautor del artículo. "Durante mucho tiempo se ha dado cuenta de que la glucosilación es un 'botón para girar' en esteesfuerzo, pero los roles específicos de los diferentes glicanos han sido esquivos "
Con la incertidumbre sobre cómo los diferentes tipos de glicanos se relacionan con diferentes funciones enzimáticas, NREL desarrolló un sistema de expresión recombinante único para probar nuevas enzimas, produciendo una gran colección de mutantes Cel7A que carecían de varias combinaciones de sitios de glicosilación. Un equipo de investigadores de NREL, la Universidad de Georgia y la Universidad de Colorado, Boulder, caracterizaron todas las enzimas mutantes y compararon las características con las de la enzima nativa para recopilar datos críticos sobre las relaciones entre el glucano específico, su función y su ubicación.
"Con base en la literatura, ya pensábamos que conocíamos la ubicación de todos los sitios de glicosilación", dijo la coautora Antonella Amore, investigadora postdoctoral en NREL. "Al confirmar sus ubicaciones, no solo descubrimos nuevos glicanos,también dilucidamos las estructuras de los glucanos en cada sitio específico. Esto proporciona información sobre cómo el microbio protege y decora sus enzimas para una actividad óptima, lo que a su vez proporciona pistas sobre cómo mejorarlas para aplicaciones industriales ".
Obtener una comprensión más profunda de la estructura básica, la función y las relaciones de las proteínas es fundamental para ayudar a diseñar nuevas estrategias para mejorar el rendimiento general de la enzima. Pero construir una enzima superior requiere la comprensión de una amplia combinación de factores. Es importante saberqué glucanos protegen contra los ataques de proteasas, cuáles son esenciales para la unión a la estabilidad de la enzima y cuáles son clave para la unión y la actividad de la enzima. Los hallazgos de NREL han revelado que, dependiendo de su tipo y dónde está unido, la glucosilación es importante para fortalecer la uniónde Cel7A a la celulosa, protegiendo la enzima contra las proteasas que descomponen la proteína y reforzando la estabilidad térmica de la enzima, lo que permite que la enzima continúe trabajando a temperaturas que se encontrarían en un proceso de conversión de biomasa industrial.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por DOE / Laboratorio Nacional de Energía Renovable . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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