El nitrógeno es esencial para la vida, pero la principal fuente de nitrógeno de la naturaleza es el gas que se encuentra en nuestra atmósfera, un gas que no reacciona fácilmente con otros elementos. Algunas bacterias especializadas convierten las moléculas de nitrógeno del aire en amoníaco para que pueda usarsepara hacer proteínas: los componentes básicos, las máquinas y las plantas de energía de las células. Hace poco más de un siglo, los químicos desarrollaron una forma de hacer que el amoníaco fuera industrialmente a partir del nitrógeno atmosférico, pero el proceso hecho por el hombre utiliza mucha energía.
Una mejor comprensión de cómo las bacterias fijan las moléculas de nitrógeno en amoníaco podría conducir a ahorros de energía en procesos industriales como los que producen fertilizantes. Los investigadores están estudiando la enzima bacteriana que hace esto, una enzima complicada llamada nitrogenasa. En un nuevo trabajo, los investigadores descubrieroninformación esencial sobre la forma en que la nitrógenoasa produce amoníaco, según el trabajo publicado en las Actas de la Academia Nacional de Ciencias.
"Proponemos que la enzima funcione como un motor de dos etapas donde las dos partes funcionan casi sincrónicamente", dijo la química computacional Simone Raugei, coautora del Laboratorio Nacional del Noroeste del Pacífico del Departamento de Energía ". Todo esto se logra mediante una comunicación complejaentre las dos mitades "
La forma en que las dos mitades idénticas de la nitrogenasa trabajaron juntas habían quitado a los químicos durante mucho tiempo, pero estos resultados revelan que cooperan de manera eficiente. Mientras que la mitad está trabajando para descomponer una molécula de nitrógeno, moviendo algunas de las piezas para producir amoníaco, ella otra mitad está esperando que la primera complete parte de su tarea. Luego, los autores plantean la hipótesis, la segunda mitad comienza con una nueva molécula de nitrógeno mientras que la primera mitad termina los pasos posteriores, los dos trinquete de ida y vuelta en sincronización hasta un nitrógeno enteroLa molécula se desmantela y se reconstruye en amoníaco.
máquina de amoníaco
La nitrogenasa de trabajo es en realidad un complejo de varias proteínas y metales, junto con moléculas de almacenamiento de energía llamadas ATP para alimentar todo. El complejo tiene dos mitades simétricas. Cualquiera de estas puede convertir el nitrógeno molecular en amoníaco, moléculas que contienen unaátomo de nitrógeno unido a tres átomos de hidrógeno. Aunque los investigadores saben cómo se ve el complejo, muchos de los detalles de cómo funciona realmente no se han resuelto.
En general, la nitrogenasa, que se quema a través del ATP, combina nitrógeno atmosférico con protones y electrones para formar moléculas de amoníaco. Los componentes a cada lado de la nitrogenasa hacen lo mismo: algunos desenroscan en sentido figurado los electrones que mantienen unidos a los átomos; otros mueven cosas alrededor yen su lugar, y otros sujetan las piezas en amoníaco. Las mitades son idénticas pero simétricas, colocadas una respecto a la otra como símbolos de yin y yang.
La enzima produce dos moléculas de amoníaco y una molécula de hidrógeno como subproducto por cada molécula de nitrógeno desmantelada. Este proceso requiere ocho protones y ocho electrones, donados por otros componentes en la bacteria. Cada mitad mueve solo un electrón a la vez, por lo que debe repetir la acción ocho veces para formar dos moléculas de amoníaco.
Durante mucho tiempo, muchos investigadores pensaron que las dos mitades simétricas tomaban electrones de forma independiente. Pero los experimentos de laboratorio sugirieron que podría no ser la historia completa.
"Un modelo cinético donde las dos mitades funcionan de forma independiente no coincidió con los nuevos datos recopilados por nuestros laboratorios", dijo Lance Seefeldt de PNNL.
Si las dos mitades no fueran independientes, ¿qué estaba pasando exactamente? El equipo, incluidos Seefeldt en PNNL y la Universidad Estatal de Utah, Raugei, Brian Hoffman en la Universidad Northwestern, Edwin Antony en la Universidad Marquette y otros ocho investigadores, decidieron encontrarfuera.
Para averiguarlo, el equipo trazó tres formas posibles en que la enzima podría funcionar, con el plan de ver cuál se ajusta mejor a los datos experimentales. Una forma fue la versión comúnmente aceptada: ambas partes trabajaron de manera completamente independiente, sin interferir nunca con cada unaEn otro, solo un lado trabajaba a la vez, el otro lado estaba completamente cerrado hasta que el primer lado estaba terminado. El tercero estaba en algún punto intermedio.
Cada método hizo ciertas predicciones sobre los diversos pasos en las reacciones químicas. Luego, el equipo realizó las reacciones en el laboratorio y redujo los números.
Este es el correcto
Descubrieron que la cantidad de subproductos producidos en los experimentos era aproximadamente la mitad de lo esperado si las dos partes trabajaban de forma completamente independiente, por lo que descartaron el primer modelo. Y la nitrogenasa usó demasiado ATP para que solo una parte trabajara en untiempo, así que descartaron el segundo modelo.
En la verdadera manera de Ricitos de Oro, los datos funcionaron mejor con el tercer modelo. En este, un lado realizó una reacción química y suprimió parcialmente la actividad en el otro lado.
Para visualizar lo que estaba sucediendo, el equipo investigó los detalles moleculares del complejo de nitrógenoasa computacionalmente. Vieron algo bastante interesante en su simulación por computadora.
Cuando un lado movió un electrón a través de la máquina de nitrógeno, el complejo cambió de forma. Debido a que los lados son simétricos, al mover un lado hacia arriba se mueve el otro lado hacia abajo. Al hacer esto, se colocan diferentes partes de la máquina para diferentes reacciones químicas.
Los cambios de forma a gran escala para una proteína como este son una forma común para que las proteínas se apaguen y se enciendan, pero no se ha visto con frecuencia en la catálisis de nitrógenoasa, dijo Raugei.
"La comunicación a larga distancia como una forma de regular el movimiento de electrones es inusual en la catálisis", agregó.
En el trabajo futuro, los investigadores esperan producir una simulación computacional más precisa para explorar mejor cómo la nitrogenasa produce amoníaco.
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Materiales proporcionado por Laboratorio Nacional del Noroeste del Pacífico . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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