Un equipo de científicos del Laboratorio Nacional de Aceleradores SLAC del Departamento de Energía y la Universidad de Stanford ha obtenido información sobre cómo los campos eléctricos afectan la forma en que la energía de la luz impulsa el movimiento molecular y la transformación en una proteína comúnmente utilizada en imágenes biológicas. Una mejor comprensión de estoEl fenómeno, que es crucial para muchos procesos que ocurren en sistemas y materiales biológicos, podría permitir a los investigadores ajustar con precisión las propiedades de un sistema para aprovechar estos efectos, por ejemplo, utilizando la luz para controlar las neuronas en el cerebro. ciencia en enero
girar y gritar
La visión humana, la fotosíntesis y otros procesos naturales captan la luz con proteínas que contienen moléculas conocidas como cromóforos, muchas de las cuales se retuercen cuando la luz las golpea. El sello distintivo de este movimiento de torsión, llamado fotoisomerización, es que parte de la molécula gira alrededor de un determinadoenlace químico.
"Algo sobre el entorno proteico está dirigiendo este proceso muy específico e importante", dice Steven Boxer, químico biofísico y profesor de Stanford que supervisó la investigación. "Una posibilidad es que la distribución de átomos en el espacio molecular bloquee o permita la rotaciónacerca de cada enlace químico, conocido como el efecto estérico. Una alternativa tiene que ver con la idea de que cuando las moléculas con enlaces dobles se excitan, hay una separación de carga, por lo que los campos eléctricos circundantes podrían favorecer la rotación de un enlace sobre otro. Esto se llama efecto electrostático ".
una melodía diferente
Para obtener más información sobre este proceso, los investigadores analizaron la proteína verde fluorescente, una proteína utilizada con frecuencia en imágenes biológicas cuyo cromóforo puede responder a la luz de varias maneras que son sensibles a su entorno local dentro de la proteína, produciendo luz fluorescentede varios colores e intensidades.
Los estudiantes graduados de Stanford, Matt Romei y Chi-Yun Lin, quienes dirigieron el estudio, ajustaron las propiedades electrónicas del cromóforo dentro de la proteína al introducir grupos químicos que sistemáticamente agregaron o restaron electrones del cromóforo para diseñar un efecto de campo eléctrico. Luegomidió cómo esto afectó el movimiento de torsión del cromóforo.
Con la ayuda del coautor Irimpan Mathews, un científico de Stanford Synchrotron Radiation Lightsource SSRL, los investigadores utilizaron una técnica de rayos X llamada cristalografía macromolecular en las líneas de luz SSRL 7-1, 12-2 y 14-1 para mapear elestructuras de estas proteínas sintonizadas para mostrar que estos cambios tuvieron poco efecto sobre la estructura atómica del cromóforo y la proteína circundante. Luego, utilizando una combinación de técnicas, pudieron medir cómo los cambios en la distribución de electrones del cromóforo afectaron la rotación cuando ocurríafue golpeado por la luz.
"Hasta ahora, la mayor parte de la investigación sobre la fotoisomerización en esta proteína en particular ha sido teórica o centrada en el efecto estérico", dice Romei. "Esta investigación es una de las primeras en investigar el fenómeno experimentalmente y mostrar la importancia deefecto electrostático. Una vez que trazamos los datos, vimos estas tendencias realmente agradables que sugieren que ajustar las propiedades electrónicas del cromóforo tiene un gran impacto en sus propiedades de isomerización de enlaces ".
herramientas de bruñido
Estos resultados también sugieren formas de diseñar proteínas sensibles a la luz mediante la manipulación del entorno alrededor del cromóforo. Lin agrega que este mismo enfoque experimental podría usarse para estudiar y controlar el efecto electrostático en muchos otros sistemas.
"Estamos tratando de descubrir el principio que controla este proceso", dice Lin. "Usando lo que aprendemos, esperamos aplicar estos conceptos para desarrollar mejores herramientas en campos como la optogenética, donde puede manipular selectivamente los nervios paraconducir a ciertas funciones en el cerebro "
Boxer agrega que la idea de que los campos eléctricos organizados dentro de las proteínas son importantes para muchas funciones biológicas es un concepto emergente que podría ser de interés para un público amplio.
"Gran parte del trabajo en nuestro laboratorio se centra en desarrollar métodos para medir estos campos y conectarlos con funciones como la catálisis enzimática", dice, "y ahora vemos que la fotoisomerización encaja en este marco".
Este trabajo fue financiado en parte por los Institutos Nacionales de Salud NIH. SSRL es una instalación de usuario de la Oficina de Ciencia del DOE. El Programa de Biología Molecular Estructural del SSRL cuenta con el respaldo del NIH y la Oficina de Investigación Biológica y Ambiental del DOE. Partede este trabajo se realizó en las instalaciones compartidas de Stanford Nano y con el apoyo de la National Science Foundation.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Laboratorio nacional de aceleración DOE / SLAC . Original escrito por Ali Sundermier. Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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