Si toma ciertos átomos y los hace casi tan fríos como sea posible, los átomos se fusionarán en un estado cuántico colectivo de baja energía llamado condensado de Bose-Einstein. En 1968 el físico Herbert Fröhlich predijo que un proceso similar en untemperaturas mucho más altas podrían concentrar toda la energía vibracional en una proteína biológica en su modo vibratorio de frecuencia más baja. Ahora los científicos en Suecia y Alemania tienen la primera evidencia experimental de la llamada condensación de Fröhlich.
Los investigadores elaboraron el condensado apuntando la radiación de terahercios a una proteína cristalizada extraída de la clara de un huevo de gallina. Reportan sus resultados en la revista Structural Dynamics, de AIP Publishing y la American Crystallographic Association.
"Observar la condensación de Fröhlich abre la puerta a un estudio mucho más amplio de lo que la radiación de terahercios hace a las proteínas", dijo Gergely Katona, científica principal de la Universidad de Gotemburgo en Suecia. La radiación de terahercios ocupa el espacio en el espectro electromagnético entremicroondas y luz infrarroja. Se ha propuesto como una herramienta útil en aplicaciones que van desde la seguridad del aeropuerto hasta la detección del cáncer, pero sus efectos en los sistemas biológicos siguen siendo turbios.
Katona dijo que está interesado en estudiar cómo la condensación de Fröhlich inducida por terahercios podría cambiar las tasas de reacciones catalizadas por enzimas biológicas o cambiar el equilibrio químico. Tal conocimiento podría conducir a aplicaciones médicas o nuevas formas de controlar las reacciones químicas en la industria, pero Katona advirtióque la investigación aún se encuentra en una etapa fundamental.
En cuanto a las implicaciones de seguridad para la radiación de terahercios, Katona dijo que el jurado aún está fuera. Los efectos que él y su equipo observaron son reversibles y duran poco tiempo, agregó.
El largo camino de la teoría a la observación
Katona señaló que los fundamentos teóricos de la condensación de Fröhlich son relativamente simples. Fröhlich propuso que cuando las proteínas absorben un fotón de terahercios la energía añadida fuerza a las moléculas oscilantes a un modo único de frecuencia más baja. Por el contrario, otros modelos predicen que la proteína lo hará.disipa rápidamente la energía del fotón en forma de calor.
Para distinguir entre los dos resultados, Katona y sus colegas recurrieron a una técnica llamada cristalografía de rayos X. La técnica funciona irradiando una muestra con rayos X. Al estudiar cómo los rayos X se dispersan e interfieren entre sí, los científicospuede calcular la densidad relativa de electrones en diferentes ubicaciones en el material de muestra, que luego puede usarse para determinar la posición de los átomos y las moléculas.
Para su proteína, los investigadores eligieron la enzima lisozima, que es una proteína común del sistema inmune que ataca las paredes celulares de las bacterias invasoras. Estudios anteriores habían indicado que las vibraciones de baja frecuencia en el dominio de terahercios influyen fuertemente en la función deproteína.
Katona y sus colegas apuntaron ráfagas cortas de radiación de 0,4 terahercios a los cristales de lisozima mientras recopilaban simultáneamente datos de cristalografía de rayos X. Los investigadores separaron los datos recopilados cuando la radiación de terahercios estaba activada de los datos recopilados cuando estaba apagada, y luego estadísticamenteanalizaron cada conjunto y encontraron evidencia de que una de las estructuras de hélice en la proteína se comprimió durante la radiación de terahercios y que la compresión duró del orden de micro a milisegundos, miles de veces más de lo que podría explicarse por la disipación térmicaLos investigadores concluyeron que los cambios estructurales duraderos solo podían explicarse por la condensación de Fröhlich, un estado colectivo de tipo cuántico en el que las moléculas de una proteína se comportan como una sola.
El apoyo del mundo real para la teoría de Fröhlich tardó tanto en obtenerse debido a los desafíos técnicos del experimento, dijo Katona.
"La radiación de Terahercios solía ser muy difícil de producir y aún es difícil de manejar", señaló. Analizar los datos de rayos X también es particularmente difícil para las vibraciones de baja frecuencia, que son de pequeña magnitud en comparación con los cambios estructurales típicos en las proteínas.
El aspecto más importante del experimento es que los investigadores pudieron detectar cambios estructurales en una proteína que no fueron causados por la disipación de calor, dijo Katona. Ahora que han hecho las observaciones, los investigadores están ansiosos por explorar cómoLos cambios estructurales afectan la forma en que funcionan las proteínas, dijo.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Instituto Americano de Física AIP . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
Referencia del diario :
Cita esta página :