Los investigadores españoles y alemanes han visto con éxito por primera vez los poros, en forma de anillos y lunas crecientes, que la proteína Bax perfora en las membranas mitocondriales. Este avance se ha logrado gracias a la microscopía de súper resolución y puede ayudar a encontrar el "santo"grial "del suicidio celular, un proceso crucial en la prevención del cáncer.
La muerte es esencial para la vida, al menos a nivel celular. El desarrollo de órganos depende en gran medida de que exista un equilibrio perfecto entre las células que crecen y se dividen y las que mueren. Para que esto ocurra, las células programansu propia destrucción a través de un proceso llamado apoptosis o suicidio celular. Si surge alguna falla en esta muerte programada, las células proliferan de manera incontrolada y se puede causar cáncer.
El complejo mecanismo de la apoptosis se rige por una familia de proteínas, las proteínas Bcl-2, que forman una gran red de interacciones moleculares para regular la permeabilización de la membrana externa de las mitocondrias, la potencia de la célula. Este paso se considerapara ser el punto de no retorno en el suicidio celular, y está mediado en última instancia por la proteína Bax, un miembro esencial de la familia Bcl-2 cuya función es perforar la membrana.
Cuando la célula está estresada por estímulos apoptóticos, Bax activa su instinto asesino, incrustándose en la membrana mitocondrial y reclutando otras unidades Bax para formar grandes grupos. Finalmente, estos rompen la membrana externa mitocondrial haciendo un agujero o poro, lo que permiteliberación de proteínas como el citocromo c desde el espacio intermembrana al ambiente extracelular para culminar el proceso suicida.
"El mecanismo que sigue la proteína Bax para dañar irreversiblemente la célula aún se desconoce; de hecho, la existencia de estos poros no ha estado libre hasta ahora de polémica, ya que nadie había logrado observarlos en las mitocondrias de las células".la bioquímica española Raquel Salvador-Gallego, investigadora de la Universidad de Tübingen Alemania y coautora del artículo, explicó.
Pero ver para creer. Esta bioquímica y sus colegas de su universidad y varios otros centros de investigación alemanes han logrado visualizar las estructuras nanométricas detrás de la organización Bax durante la apoptosis, con la ayuda de microscopios de súper resolución. El artículo es el artículo de portada de esteedición de la semana de 'The EMBO Journal'.
"Sorprendentemente, hemos podido observar estructuras de Bax muy definidas a través de las mitocondrias, con forma de anillos, arcos y líneas. Estas son típicas de la proteína en su forma activa y solo están presentes cuando la célula está muriendo", Salvador-Gallego hace hincapié.
El equipo, coordinado por otra investigadora española, Ana García-Sáez, ha verificado que estas estructuras de anillo y arco pueden perforar membranas artificiales que imitan la composición lipídica de las mitocondrias. Esto no deja dudas de que están estrechamente relacionadas con la funciónde la proteína Bax durante la apoptosis.
El bioquímico resume que este documento "propone un nuevo mecanismo de acción de Bax y confirma la existencia de estos poros, dándonos una pieza importante para resolver el rompecabezas de la apoptosis".
Otro artículo aparece en la misma revista, un estudio dirigido por Stefan Jakobs del Centro Médico Universitario de Gotinga Alemania, que confirma con técnicas complementarias de superresolución la existencia de anillos Bax que potencialmente también pueden vincularse con proteínas Bak, otromiembro de la familia Bcl-2.
"La forma en que las dos proteínas asesinas Bax y Bak forman el supuesto 'poro apoptótico' que es responsable de dañar irrevocablemente las mitocondrias que conducen a la muerte celular se considera el 'santo grial' de la investigación de la apoptosis", escribe el Dr. Grant Dewson de la Universidad de MelbourneAustralia, también en 'The EMBO Journal'. Concluye: "Estos dos estudios proporcionan evidencia tentadora de 'poros apoptóticos en forma de luna creciente y anillo'".
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Materiales proporcionado por Plataforma SINC . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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