Un equipo internacional de investigadores de la Universidad Estatal de Moscú Lomonosov descubrió qué enzima permite Escherichia coli bacteria E. coli para respirar.El estudio se publica en el Informes científicos .
Los científicos descubrieron cómo E. coli la bacteria puede sobrevivir en el intestino humano; antes la pregunta de cómo respirar era un misterio para los expertos. Vitaliy Borisov, investigador principal, doctor en ciencias biológicas, profesor de la Academia Rusa de Ciencias, AN Belozersky Research Institute, biología física y químicaempleado, la Universidad Estatal de Moscú Lomonosov y uno de los autores, explica que la respiración E. coli utiliza enzimas especiales, que están ausentes en el cuerpo humano. Esto significa que el descubrimiento de los científicos puede contribuir a la creación de nuevos medicamentos, que serán perjudiciales para la bacteria sin dañar a un humano.
La energía para la actividad vital de cualquier organismo proviene de los alimentos, y se genera por medio de procesos redox en el cuerpo. Los alimentos se convierten en energía no directamente sino a través de intermediarios. Primero, las moléculas complejas se descomponen en más simples:las proteínas se descomponen en aminoácidos, grasas en ácidos grasos, carbohidratos en monosacáridos. La oxidación de moléculas más simples libera energía, que está contenida en los electrones.
Los electrones pasan a la cadena respiratoria con los llamados equivalentes reductores compuesto portador de electrones. Son NADH dinucleótido de nicotinamida y adenina y ubiquinol, también conocido como coenzima Q. Estos dos equivalentes reductores básicos hacen frente completamente al procesamientode alimentos: el NADH es un compuesto soluble en agua y el ubiquinol es soluble en grasa. Las enzimas membranosas aceptan electrones de equivalentes reductores y los transfieren al oxígeno molecular.
La citocromo oxidasa terminal es la enzima de membrana principal responsable de la respiración mitocondrial humana y se pensó que se usaba para respirar E. coli también. El esquema de acción de las oxidasas es simple: la transferencia de electrones al oxígeno molecular, la reducción de equivalentes se oxidan nuevamente y, como resultado, "la moneda energética" de la célula: se genera la fuerza de movimiento de protones.
'Si deja de respirar, muere solo porque el oxígeno no fluye hacia la oxidasa y no produce energía', dice Vitaly Borisov.
La bacteria Escherichia coli vive en el tracto gastrointestinal, donde se produce una gran cantidad de sulfuro de hidrógeno, que atenúa la respiración mitocondrial. El sulfuro de hidrógeno libre inhibe el trabajo de la citocromo oxidasa. Su concentración excede varios cientos de veces la concentración mínima requerida para el bloqueo sustancial de esta enzimaPor lo tanto, parece que el E. coli la bacteria no puede "respirar", pero a pesar de que la bacteria de alguna manera sobrevive en el intestino. Los investigadores asumieron que la respiración en presencia de sulfuro de hidrógeno todavía es posible, pero debido a otra oxidasa. El hecho es que la respiración en las personas ylas bacterias se producen de diferentes maneras. Cada célula de nuestro cuerpo "respira" debido al trabajo de la citocromo-c oxidasa, otras que no tenemos. E. coli la bacteria tiene dos tipos de oxidasa: citocromo oxidasa de tipo bo análogo de citocromo-c oxidasa "humana" y citocromos de tipo bd completamente diferentes.
'Nuestra hipótesis era que la oxidasa de tipo bd bd-I y bd-II son más resistentes a la inhibición del sulfuro de hidrógeno que la citocromo oxidasa de tipo bo', comentó Vitaly Borisov.
Para probar esta hipótesis, los científicos necesitaban aprender cómo la presencia de sulfuro en el medio ambiente afecta el crecimiento de la E. coli células bacterianas, que tienen una sola oxidasa terminal bd-I, bd-II o bo en la cadena respiratoria. Se aplicaron una variedad de métodos y enfoques bioquímicos, biofísicos y microbiológicos, así como el método de la mutagénesis prevista.
La hipótesis se confirmó por completo.
La actividad de 'Bo-oxidasa es completamente inhibida por el sulfuro de hidrógeno, mientras que el trabajo de las bd-oxidasas permanece intacto por el H2S. Por lo tanto, para producir con éxito los principales tipos de "la moneda energética" bajo una alta concentración desulfuro de hidrógeno, los habitantes de la microflora intestinal deberían usar un tipo único de oxidasas terminales, que falta en las células de humanos y animales '', dice Vitaly Borisov.
El descubrimiento podría usarse en el futuro para desarrollar medicamentos que regulen la microflora intestinal y la alivien de las bacterias dañinas. Como las células humanas no contienen la oxidasa de tipo bd, la cuestión de la capacidad de combatir las bacterias que causan enfermedades sin causarel daño al cuerpo humano se vuelve relevante. Por ejemplo, la bacteria que causa la tuberculosis, que es principalmente la enzima de membrana también es una oxidasa de tipo bd, ganando rápidamente resistencia a los antibióticos clásicos. A través de este estudio existe la posibilidad de que un nuevo tipo de antibióticos ""el oxígeno solo a las células dañinas de las bacterias, no a las células humanas".
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Materiales proporcionados por Universidad Estatal de Moscú Lomonosov . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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