Un equipo dirigido por la bioquímica de Friburgo, Prof. Dra. Susana Andrade, ha caracterizado una proteína que permite que ciertos microorganismos reconozcan y absorban el amonio en su entorno. El amonio se considera una toxina que contamina los ecosistemas, pero para estas bacterias representa una importantefuente de nutrientes y energía. Los investigadores han publicado sus hallazgos en la revista científica Comunicaciones de la naturaleza.
El elemento nitrógeno es un componente esencial de todas las biomoléculas y, por lo tanto, de gran importancia para todos los organismos. Además, algunos miembros de la comunidad microbiana se han especializado en el uso de diversos compuestos de nitrógeno como fuente de energía para un crecimiento óptimo. Este es especialmente el casoentre los oxidantes anaerobios de amonio: estas bacterias no requieren oxígeno para su metabolismo, sino que convierten dos compuestos de nitrógeno importantes, amonio y nitrito, en gas nitrógeno, que representa aproximadamente el 80 por ciento de la atmósfera de la Tierra. A través de esta reacción, estos microorganismos juegan un papel importante.papel importante en la desintoxicación de compuestos de nitrógeno que se liberan cada vez más al medio ambiente mediante el uso de fertilizantes.
Andrade y su equipo de la Facultad de Química y Farmacia de la Universidad de Friburgo han identificado una proteína inusual en dichas bacterias: la mitad se parece a proteínas de transporte conocidas para iones de amonio y la otra mitad pertenece a un grupo de proteínas transductoras de señales.Esto llevó a sospechar que dos bloques de construcción, ya existentes en la naturaleza, se habían combinado de forma modular para permitir una funcionalidad completamente nueva: la detección de amonio del medio ambiente y la posterior transmisión de esta información a las redes de señalización celular.
Los investigadores realizaron una caracterización funcional y estructural integral de esta nueva proteína, que también involucró a grupos de trabajo del Centro Médico de la Universidad de Friburgo; Universidad de Radboud en Nijmegen, Países Bajos; Academia de Ciencias de Rusia; y el Laboratorio Europeo de Biología Molecular EMBL en Hamburgo. Como resultado, se confirmó la suposición original: basada en una proteína de transporte de amonio altamente selectiva, la evolución ha dado lugar a un nuevo sitio de reconocimiento para los iones, cuya ocupación conduce a cambios conformacionales que se transmiten a la transducción de señalesEste acoplamiento modular directo ofrece la posibilidad de fusionar otras unidades de transducción de señales al módulo del sensor de amonio para diseñar nuevas funcionalidades celulares.
Susana Andrade dirige el grupo de investigación de biofísica molecular en el Instituto de Bioquímica, Facultad de Química y Farmacia de la Universidad de Friburgo y es miembro asociado del Clúster de Excelencia de Friburgo BIOSS - Centro de Estudios de Señalización Biológica. Dr. Tobias Pflüger,el primer autor de la publicación, recientemente completó su doctorado en el grupo de trabajo de Andrade.
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Materiales proporcionado por Albert-Ludwigs-Universität Freiburg . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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