La pregunta de cómo ciertas enzimas de algas logran la alta tasa de transferencia de protones para la producción de hidrógeno había sido objeto de especulación en el pasado. El Dr. Martin Winkler, el Dr. Jifu Duan, el Profesor Eckhard Hofmann y el Profesor Thomas Happe de la Ruhr-Universität Bochum RUB, junto con colegas de la Freie Universität Berlin, trazaron la ruta de los protones hasta el centro activo de [FeFe] -hidrogenasas. Sus hallazgos podrían permitir a los científicos crear reproducciones químicas estables de biocatalizadores tan eficientes pero frágiles.su informe en el diario Comunicaciones de la naturaleza a partir del 9 de noviembre de 2018.
Eficiencia única debido a la ruta de transferencia
En su centro catalítico, las hidrogenasas fabrican hidrógeno molecular H2 a partir de dos protones y dos electrones. Extraen los protones necesarios para este proceso del agua circundante y los transfieren, a través de una cadena de transporte, a su núcleo catalítico.La ruta exacta de protones a través de la hidrogenasa aún no se había entendido. "Esta ruta de transferencia es una pieza de rompecabezas, crucial para comprender la interacción del cofactor y la proteína, razón por la cual los biocatalizadores son mucho más eficientes que los complejos químicos productores de hidrógeno".explica el Dr. Martin Winkler, uno de los autores de este estudio del grupo de investigación de Fotobiotecnología en RUB.
Estructuras de variantes enzimáticas decodificadas
Para determinar cuáles de los componentes básicos de la hidrogenasa están involucrados en la transferencia de protones, los investigadores los sustituyeron individualmente. Reemplazaron cada uno por un aminoácido con una función similar o por un aminoácido disfuncional. Por lo tanto, 22 variantes de dosse crearon diferentes hidrogenasas. Posteriormente, los investigadores compararon esas variantes con respecto a diferentes aspectos, incluidas sus propiedades espectroscópicas y su actividad enzimática. "Las estructuras moleculares de doce variantes de proteínas, que se resolvieron mediante análisis de estructura de rayos X, resultaron particularmente informativas,"dice Winkler.
Los aminoácidos sin función apagan las hidrogenasas
Dependiendo de dónde y cómo los investigadores habían cambiado la hidrogenasa, la producción de hidrógeno se volvió menos eficiente o se detuvo por completo. "Por lo tanto, determinamos por qué algunas variantes están severamente dañadas en términos de actividad enzimática y por qué otras apenas están dañadas - contratodas las expectativas ", dice Martin Winkler.
Cuanto más cerca del centro catalítico se ubicaban los aminoácidos reemplazados, menos capaz era la hidrogenasa de compensar estas modificaciones. Si los bloques de construcción sin función se incrustaban en ubicaciones sensibles, la producción de hidrógeno se interrumpía ". El estado generado de esta manerase asemeja a una sobresaturación debido al estrés de los protones, donde los protones y el hidrógeno se introducen simultáneamente en la hidrogenasa ", explica Martin Winkler." En el curso de nuestro proyecto, pudimos estabilizar y analizar por primera vez este estado altamente transitorio queya había encontrado en experimentos "
información de referencia valiosa
Este estudio ha permitido asignar las funciones de aminoácidos individuales a la ruta de transferencia de protones para el grupo enzimático de [FeFe] hidrogenasas. "Además, proporciona información valiosa sobre el mecanismo molecular de la transferencia de protones por proteínas redox-activasy los requisitos estructurales de los mismos ", concluye Thomas Happe.
Financiamiento
El proyecto fue financiado por la Fundación Volkswagen, el Consejo de Becas de China y la Fundación Alemana de Investigación bajo el paraguas del Grupo de Excelencia Resolv EXC1069.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Ruhr-Universidad Bochum . Original escrito por Meike Drießen; traducido por Donata Zuber. Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
Referencia del diario :
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