La forma en que las enzimas, las proteínas biológicas que actúan como catalizadores y ayudan a que ocurran reacciones complejas, se 'ajustan' para que funcionen a una temperatura particular se describe en una nueva investigación de grupos en Nueva Zelanda y el Reino Unido, incluida la Universidad de Bristol.
El profesor Vic Arcus Universidad de Waikato y sus colegas, incluidos el profesor Adrian Mulholland de Bristol y el Dr. Marc van der Kamp, mostraron que la capacidad calorífica de las enzimas cambia durante una reacción a medida que las enzimas se tensan. Exactamente cuánto se tensan las enzimasel factor crítico para determinar la temperatura a la que funcionan mejor. Estos hallazgos podrían proporcionar una ruta para diseñar mejores biocatalizadores para su uso en reacciones químicas en procesos industriales, como la producción de medicamentos.
Las enzimas tienen una temperatura óptima a la que son más catalíticamente activas. Por encima de esa temperatura, se vuelven menos activas. Anteriormente, se pensaba que esto era porque las enzimas se desplegaban perdían su forma funcional a temperaturas más altas, pero en realidad normalmentemenos activo a temperaturas más altas a pesar de que mantienen su forma funcional.
Entonces, ¿qué los hace menos activos? ¿Y qué es lo que hace que las enzimas de diferentes organismos tengan diferentes actividades catalíticas a la misma temperatura? Las enzimas de los organismos que viven a temperaturas normales no son muy activas a bajas temperaturas, mientras que las enzimas adaptadas al fríoson activos en el frío, ¿por qué, cuando tienen estructuras muy similares?
La nueva investigación, publicada como un 'Nuevo concepto' en Bioquímica y seleccionado por la Editors 'Choice de la American Chemical Society ACS, muestra que una propiedad física básica, la capacidad calorífica, explica y predice la dependencia de la temperatura de las enzimas. La capacidad calorífica de una sustancia es la cantidad decalor requerido para elevar su temperatura en un grado. Para las enzimas, la capacidad de calor cambia durante la reacción y este cambio se 'ajusta' para proporcionar la temperatura óptima.
El profesor Mulholland dijo: "Nuestra teoría, la teoría de la tasa macromolecular, MMRT, se aplica a todas las enzimas, por lo que tendrá un papel fundamental en la predicción de la actividad metabólica en función de la temperatura".
"También esperamos ver características de MMRT a nivel de células, organismos completos e incluso ecosistemas. Esto significa que es importante para comprender y predecir la respuesta de los sistemas biológicos a los cambios de temperatura, por ejemplo, cómo responderán los ecosistemas acambios de temperatura asociados con el cambio climático "
La teoría también explica por qué las enzimas son tan grandes cuanto más 'difícil' es catalizar la química, mayor es la enzima. También sugiere por qué las proteínas fueron finalmente preferidas por la evolución sobre los ácidos nucleicos como catalizadores en biología: las proteínas ofrecen muchomayor capacidad para 'ajustar' la dinámica y su respuesta a las reacciones químicas.
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Materiales proporcionado por Universidad de Bristol . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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