Los conjuntos de proteínas grandes tienen una gran cantidad de usos potenciales, como en el desarrollo de medicamentos y vacunas o en la producción de productos químicos, combustibles o aditivos agrícolas. Pero la gran complejidad de las estructuras de las proteínas hace que sea extremadamente difícil entenderlas y ensamblarlas en un nivel básico.nivel.
Eso puede estar a punto de cambiar, dicen los científicos del Instituto Avanzado de Ciencia y Tecnología de Corea KAIST. Sus hallazgos constituyen un gran paso en el descubrimiento de mejores formas de construir diversos conjuntos de proteínas con nuevas estructuras y funciones.
El equipo de KAIST ha desarrollado un conjunto de ensamblajes de proteína verde fluorescente GFP con estructuras relativamente simples y bien definidas que pueden ser poderosos andamios para ensamblar otras proteínas.
La GFP es una proteína fluorescente compuesta por 238 residuos de aminoácidos. Se encuentra comúnmente en algunos animales marinos fluorescentes como las medusas. Debido a sus propiedades fluorescentes, que hacen que sea fácil de ver, se ha utilizado ampliamente en la investigación.
El equipo formó el andamio aprovechando el hecho de que dos unidades de GFP diferentes con cadenas específicas de aminoácidos de GFP pueden unirse espontáneamente en una célula bacteriana. Se diseñó un monómero de GFP para tener estas dos unidades de unión. Este monómero luego se-se ensambla con otros monómeros de GFP para formar polímeros. Los investigadores descubrieron que cada polímero estaba organizado en una forma poligonal que se asemeja a un molino de viento con 2 a 10 palas, cada paleta representa un monómero de GFP. Un polímero de cuatro palas, por ejemplo, está compuesto decuatro monómeros unidos entre sí para formar un tetrámero. El equipo pudo separar los polímeros en función de sus tamaños. Luego, las proteínas se unieron genéticamente a los extremos libres de cada "lámina" de monómero de GFP.
El equipo también demostró que podían bloquear un eslabón en el polímero "molino de viento" para crear cadenas lineales de unidades de GFP, de hasta 15 unidades de longitud. Los investigadores pudieron unir proteínas a esta nueva estructura abierta de GFP, demostrando la capacidadpara ensamblar proteínas con diversas organizaciones espaciales.
Finalmente, el equipo vinculó con éxito los anticuerpos a su polígono y andamios de cadena lineal; algo que podría, en el futuro, facilitar la entrega de anticuerpos a las células.
Esta es la primera vez que los investigadores han logrado formar estructuras de andamio poligonal discretas de proteínas funcionales, lo que permite el ensamblaje espacial preciso de otras proteínas en ellas.
El uso de estos nanoandamios de proteínas discretos será muy beneficioso para la comprensión y el control futuros de los procesos biológicos, como la entrada viral, las comunicaciones de célula a célula y las respuestas inmunitarias, dicen los investigadores.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Instituto Avanzado de Ciencia y Tecnología de Corea . Nota: el contenido se puede editar por estilo y longitud.
cite esta página :