Una persona no tiene que enfermarse para contraer un virus. Los investigadores esperan atrapar virus para la detección y las vacunas al comprender sus capas externas adhesivas.
Las estructuras complejas que forman la superficie de un virus son pequeños tejidos de proteínas que tienen un gran impacto en cómo un virus interactúa con las células y su entorno. Un ligero cambio en la secuencia de proteínas hace que esta superficie sea ligeramente repelente al agua o hidrofóbica, causandoque se adhiera a otras superficies hidrofóbicas. Un nuevo artículo, publicado recientemente en Coloides y Superficies B: Biointerfaces , detalla la hidrofobicidad de la superficie en parovirus porcino PPV.
Caryn Heldt, profesora asociada de ingeniería química en la Universidad Tecnológica de Michigan, es la autora principal del artículo. Actualmente, está en año sabático en St. Louis trabajando con Pfizer para comprender mejor cómo podría usarse la hidrofobicidad de la superficie para mejorar la producción de vacunas.
"La purificación de la vacuna tiene que ver con las interacciones de la superficie; si los componentes se separan, entonces no se pueden usar como terapéuticos", dice Heldt, y agrega que detectar y eliminar virus también dependen de las interacciones de la superficie ". Esto también puede ayudar a los biólogos a comprenderinteracciones de virus con una célula "
El principal hallazgo en este documento es que Heldt y su equipo compararon métodos experimentales con métodos computacionales para medir la química de la superficie.
Debido a que la hidrofobicidad del virus es relativamente nueva y difícil de medir, el equipo de Heldt se centró en el uso de modelos de hidrofobicidad como comparación. Compararon las mediciones de hidrofobia esperadas basadas en la proteína principal del virus, el PPV sin envoltura, con un modelo bien estudiadoproteínas que abarcan un rango de repeler o atraer agua. Luego analizaron las muestras usando dos tipos de cromatografía, el análisis de mezclas químicas, junto con tintes fluorescentes que iluminan parches adhesivos e hidrófobos en las proteínas.
La clave es que las mediciones se centran en lo que es fácil de alcanzar. Estas ubicaciones son parte de lo que se llama el área de superficie accesible al solvente de una estructura cristalina. Reducir el área observada en un experimento ayudó al equipo a medir la hidrofobicidad.
"Toda la cápside del virus es un complejo demasiado grande para hacer estos cálculos", dice Heldt, explicando que la cápside es un caparazón externo hecho de 60 copias de proteínas similares - VP1, VP2, VP3 - y su equipo probó elpartes expuestas de VP2, que es la más abundante. "Era interesante que aún pudiéramos correlacionar nuestros cálculos de área de superficie expuesta a solventes con los resultados experimentales porque solo estábamos usando esta proteína".
La fuerte correlación entre los resultados computacionales y experimentales indica que el VPP, y probablemente otros virus, tienen una hidrofobia medible. Una vez que se comprenden mejor las mediciones, Heldt y otros investigadores pueden detectar mejor los virus. Hacerlo puede mejorar la detección de virus, concentrándolos y purificando vacunas.
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Materiales proporcionado por Universidad Tecnológica de Michigan . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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