Muchos microbios tienen una enzima que puede convertir el dióxido de carbono en monóxido de carbono. Esta reacción es crítica para generar compuestos de carbono y generar energía, particularmente para las bacterias que viven en ambientes libres de oxígeno.
Esta enzima también es de gran interés para los investigadores que desean encontrar nuevas formas de eliminar los gases de efecto invernadero de la atmósfera y convertirlos en compuestos útiles que contengan carbono. Los métodos industriales actuales para transformar el dióxido de carbono requieren mucha energía.
"Existen procesos industriales que hacen estas reacciones a altas temperaturas y altas presiones, y luego está esta enzima que puede hacer lo mismo a temperatura ambiente", dice Catherine Drennan, profesora de química y biología del MIT y Howard Hughes MedicalInvestigador del Instituto: "Durante mucho tiempo, la gente ha estado interesada en comprender cómo la naturaleza realiza esta química desafiante con este conjunto de metales".
Drennan y sus colegas en el MIT, la Universidad de Brandeis y la Universidad de Aix-Marsella en Francia ahora han descubierto un aspecto único de la estructura del "grupo C": la colección de átomos de metal y azufre que forman el corazón delenzima monóxido de carbono deshidrogenasa CODH. En lugar de formar un andamio rígido, como se esperaba, el grupo puede cambiar su configuración.
"No era lo que esperábamos ver", dice Elizabeth Wittenborn, una doctora reciente del MIT y autora principal del estudio, que aparece en la edición del 2 de octubre de la revista eLife .
una rueda de carro molecular
Los grupos que contienen metales, como el grupo C, realizan muchas otras reacciones críticas en los microbios, incluida la división del gas nitrógeno, que son difíciles de replicar industrialmente.
Drennan comenzó a estudiar la estructura de la deshidrogenasa de monóxido de carbono y el grupo C hace unos 20 años, poco después de que comenzara su laboratorio en el MIT. Ella y otro grupo de investigación idearon una estructura para la enzima usando cristalografía de rayos X,pero las estructuras no eran exactamente las mismas. Las diferencias finalmente se resolvieron y se pensó que la estructura de CODH estaba bien establecida.
Wittenborn asumió el proyecto hace unos años, con la esperanza de aclarar por qué la enzima es tan sensible a la inactivación por el oxígeno y determinar cómo se une el grupo C.
Para sorpresa de los investigadores, su análisis reveló dos estructuras distintas para el grupo C. El primero fue un arreglo que habían esperado ver: un cubo que consta de cuatro átomos de azufre, tres átomos de hierro y un átomo de níquel, conun cuarto átomo de hierro conectado al cubo.
Sin embargo, en la segunda estructura, el átomo de níquel se elimina de la estructura en forma de cubo y toma el lugar del cuarto átomo de hierro. El átomo de hierro desplazado se une a un aminoácido cercano, la cisteína, que lo mantiene en su nueva ubicaciónUno de los átomos de azufre también se mueve fuera del cubo. Todos estos movimientos parecen ocurrir al unísono, en un movimiento que los investigadores describen como una "rueda de carro molecular".
"El azufre, el hierro y el níquel se trasladan a nuevos lugares", dice Drennan. "Estábamos realmente conmocionados. Pensamos que entendíamos esta enzima, pero descubrimos que está haciendo este movimiento increíblemente dramático que nunca anticipamos.Luego se nos ocurrió más evidencia de que esto es realmente algo relevante e importante: no es solo una casualidad, sino parte del diseño de este grupo ".
Los investigadores creen que este movimiento, que ocurre al exponerse al oxígeno, ayuda a proteger el racimo de que se desmorone por completo e irreversiblemente en respuesta al oxígeno.
"Parece que esta es una red de seguridad, permitiendo que los metales se muevan a lugares donde están más seguros en la proteína", dice Drennan.
No es un andamio rígido
Este es el cambio de metal más grande que se haya visto en cualquier grupo de enzimas, pero se han visto reordenamientos a menor escala en algunos otros, incluido un grupo de metales que se encuentra en la enzima nitrogenasa, que convierte el gas nitrógeno en amoníaco.
"En el pasado, la gente pensaba que estos grupos eran realmente andamios rígidos, pero solo en los últimos años hay cada vez más pruebas de que no son realmente rígidos", dice Drennan.
Los investigadores ahora están tratando de descubrir cómo las células ensamblan estos grupos. Aprender más sobre cómo funcionan estos grupos, cómo se ensamblan y cómo se ven afectados por el oxígeno podría ayudar a los científicos que intentan copiar su acción para uso industrial,Drennan dice. Hay un gran interés en encontrar formas de combatir la acumulación de gases de efecto invernadero mediante, por ejemplo, la conversión de dióxido de carbono en monóxido de carbono y luego en acetato, que puede usarse como un bloque de construcción para muchos tipos de carbono útilque contienen compuestos
"Es más complicado de lo que la gente pensaba. Si lo entendemos, entonces tenemos muchas más posibilidades de imitar realmente el sistema biológico", dice Drennan.
La investigación fue financiada por los Institutos Nacionales de Salud y la Agencia Nacional de Investigación de Francia.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Instituto de Tecnología de Massachusetts . Original escrito por Anne Trafton. Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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