La absorción de potasio por las bacterias está regulada por una sola proteína que detecta la concentración de este catión tanto dentro de la célula como en el medio externo, y controla la expresión de la proteína de transporte correspondiente en consecuencia.
Las bacterias pueden sobrevivir en ambientes fluctuantes porque tienen la capacidad de detectar y adaptarse a los cambios en la disponibilidad de nutrientes y minerales esenciales. Esta tarea es realizada por proteínas receptoras o sensoras ubicadas en la membrana citoplasmática, que monitorean los parámetros ambientales y pasan esto.información sobre proteínas reguladoras que median la respuesta celular requerida. Ludwig-Maximilians-Universitaet LMU en biólogos de Munich dirigidos por el profesor Kirsten Jung, en colaboración con físicos encabezados por el profesor Ulrich Gerland en la Universidad Técnica de Munich TUM, ahoradilucidado el mecanismo por el cual la proteína del sensor KdpD ajusta la absorción de los cationes de potasio K + en respuesta a los cambios ambientales. Sorprendentemente, este receptor es capaz de detectar simultáneamente la concentración de iones de potasio libres presentes tanto dentro como fuera de la célula, un dobleestrategia que es particularmente ventajosa en hábitats donde se espera que estos parámetrosVariar a menudo.Los nuevos hallazgos aparecen en la revista Cell Reports.
El potasio es esencial para una variedad de funciones celulares, como la regulación de la presión osmótica y el pH intracelular. Por lo tanto, el control preciso del nivel de potasio dentro de la célula es vital para la supervivencia. Las bacterias deben hacer frente al hecho de que la disponibilidad de potasio ensu entorno puede variar en un amplio rango. Además, la demanda de potasio de las células depende de su tasa de crecimiento: las células que se dividen rápidamente requieren más catión que las células de crecimiento lento. Sin embargo, ante estos desafíos, la proteína del sensor de potasio KdpDasegura que la concentración intracelular de potasio se mantenga al nivel apropiado. Si la concentración externa de potasio es baja, KdpD actúa como una "quinasa" para unir rápidamente un grupo fosfato a la proteína reguladora KdpE en el citoplasma celular. La forma fosforilada de KdpEa su vez, desencadena la síntesis de un transportador multicomponente KdpFABC, que media la absorción de potasio de alta afinidad en la célula.Por otro lado, cuando la célula está repleta de potasio, KdpD funciona como una llamada "fosfatasa" y elimina el grupo fosfato de KdpE, lo que lo inactiva y evita la producción ahora superflua del transportador.
El sensor dos en uno
"No está claro exactamente cómo se regula esta doble actividad de KdpD", dice Kirsten Jung. KdpD es un receptor transmembrana, una proteína que se extiende a través de la membrana citoplasmática, y transporta dos sitios de unión espacialmente separados para el potasio.Uno está ubicado fuera de la membrana citoplasmática y es accesible solo para el potasio extracelular, mientras que el otro está ubicado en el otro lado de la membrana e interactúa solo con el potasio intracelular. Por lo tanto, el receptor puede monitorear los niveles del catión presente en ambos lados dela membrana plasmática. Jung y sus colegas ahora han demostrado que la unión del potasio al sitio de reconocimiento externo da como resultado la inhibición de la actividad de la quinasa de KdpD. Además, si el sitio de unión intracelular está ocupado, entonces KpdD cambia a su modo de fosfatasa.
"Por lo tanto, la célula puede activar la síntesis del transportador de potasio no solo cuando la concentración externa del catión se está agotando, sino también cuando la demanda de la célula aumenta, simplemente ajustando la relación entre las actividades de quinasa y fosfatasa. Este mecanismopor lo tanto, permite un control preciso del nivel de potasio intracelular en presencia de fluctuaciones tanto en la disponibilidad como en la demanda de iones ", explica Jung." Uno encuentra el mismo principio de control en los sistemas de calefacción modernos, que regulan la temperatura interior conla ayuda de termómetros internos y externos. Pero en contraste con el sistema de calefacción, que emplea dos sensores separados, la naturaleza ha inventado una solución todo en uno en la que ambas funciones del sensor son proporcionadas por la misma proteína ". Los investigadores esperan que otroslos receptores que controlan procesos fisiológicos importantes también emplean este mecanismo de doble acción y planean identificar y caracterizar a más miembros de esta clase.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Ludwig-Maximilians-Universitaet Muenchen LMU . Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
Referencia del diario :
Cite esta página :