La investigación pionera de la Universidad de Alberta ha identificado la estructura de la proteína priónica infecciosa, la causa de la "enfermedad de las vacas locas" o EEB, enfermedad crónica de emaciación en ciervos y alces y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob en humanos, que durante mucho tiempo ha sido unmisterio.
La proteína priónica infecciosa es una proteína mal plegada, lo que hace que sea muy difícil de purificar y estudiar. Dado que se agrupa, no se pueden utilizar técnicas estándar de biología estructural para estudiarla. Dado que la proteína se purificó por primera vez en la década de 1980, los investigadores han limitadoideas sobre la estructura de la proteína.
El estudio colaborativo, publicado en PLOS Patógenos , utilizó la criomicroscopía electrónica para recolectar micrografías electrónicas de alta resolución. Esta fue la primera vez que esta tecnología se usó en fibrillas amiloides del prión infeccioso, que son una forma especial de proteínas agrupadas que forman fibrillas.
"Los avances recientes en la tecnología de crioscopía electrónica son sin duda un gran avance", dice Holger Wille, investigador co-principal y profesor asociado en el Departamento de Bioquímica de la Facultad de Medicina y Odontología de la Universidad de Alberta. "Conocemos la estructura dela forma celular normal y saludable de la proteína, pero sabíamos muy poco acerca de la proteína priónica infecciosa y cómo se propaga. El uso de estos microscopios de alta potencia finalmente nos ha dado algo de claridad ".
El equipo tuvo que desarrollar un esquema de procesamiento para las masas de datos. Había miles de micrografías electrónicas y tuvieron que extraer las mejores imágenes. Después de tres años de trabajo, desarrollo de técnicas y procesamiento de datos, los resultados en el documento son trestridimensional para la estructura de la proteína priónica infecciosa.
"No es un modelo atomístico, por lo que no podemos decir en qué posición están los átomos", dice Wille. "Pero esto es algo que esperamos hacer en el futuro".
El modelo puede dar una idea de cómo se propaga la proteína priónica infecciosa. La estructura argumenta en contra de las teorías existentes de conversión de priones y sugiere cómo podría funcionar realmente el proceso. El estudio sugiere cómo los priones infecciosos se replican al convertir versiones celulares no infecciosas en copiasde ellos mismos.
En el futuro, los investigadores quieren profundizar más. Este estudio utilizó priones del sistema modelo, pero ahora están utilizando los priones que infectan a las vacas EEB, animales salvajes enfermedad de desgaste crónico y humanos enfermedad de Creutzfeldt-Jakob.
"En última instancia, si sabemos cómo se propaga el prión, podríamos idear intervenciones clínicas para tratar o prevenir enfermedades", dice Wille.
Fuente de la historia :
Materiales proporcionado por Facultad de Medicina y Odontología de la Universidad de Alberta . Original escrito por Shelby Soke. Nota: El contenido puede ser editado por estilo y longitud.
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